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Freitag, 24.03.2017
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Tödliche Waffen der Quallen entschlüsselt

Wissenschaftler identifizieren Proteine der Nesselzellen im Süßwasserpolypen Hydra

Heidelberger Wissenschaftlern ist es gelungen, den Verteidigungsmechanismus von Quallen zu entschlüsseln. Demnach weisen bestimmte Zellen des Süßwasserpolypen Hydra - die so genannten Nesselzellen - eine außerordentlich komplexe Zusammensetzung von Giften und Proteinen auf. Im „Journal of Biological Chemistry“ enthüllen die Forscher zudem, wie die Energie für die Abgabe des Gifts in den Nesselzellen gespeichert und mit außergewöhnlich hoher Geschwindigkeit freigesetzt werden kann.
Süßwasserpolyp Hydra

Süßwasserpolyp Hydra

Mit ihren Giftzellen haben Quallen und andere Nesseltiere einen der giftigsten und differenziertesten zellulären Mechanismen in der Tierwelt entwickelt. Nesselzellen, die auch als Nematocyten oder Cnidozyten bezeichnet werden, sitzen in der Außenhaut der Nesseltiere und werden zum Beutefang oder zur Verteidigung eingesetzt.

Sie bestehen vor allem aus einer Nesselkapsel, einer in Relation zur gesamten Zelle riesigen Organelle. Darin befinden sich wiederum der sogenannte Nesselschlauch und ein Stilett, über die die Gifte der Nesseltiere nach außen transportiert werden.

Die Harpunen der Quallen


Diese zellulären Waffen enthalten eine Mischung von bisher unbekannten Giften, die das Nervensystem von Beutetieren lähmen und deren Zellen zerstören. Die Injektion der Gifte erfordert einen effektiven Mechanismus. Forschungen haben gezeigt, dass die Giftabgabe mit einem extrem hohen Druck von 15 Megapascal verbunden ist, wodurch das Stilett, eine dünne Nadel, selbst die Panzer von Krebstieren durchdringen kann. Mit einer Geschwindigkeit von weniger als 700 Nanosekunden, in denen das Stilett mit einer Kraft von 5.000.000 g beschleunigt wird, ist die Giftinjektion mit dem Abschuss einer Harpune vergleichbar.


Bisher waren jedoch die molekularen Bestandteile, die für die biomechanischen Eigenschaften der Nesselzellen verantwortlich sind, weitgehend unbekannt. Die Wissenschaftler haben nun in ihrer neuen Studie Zellen des Süßwasserpolypen Hydra magnipapillata mit Hilfe der Protein-Massenspektroskopie untersucht.

410 Proteine identifiziert


Mit diesem Verfahren, mit dem sich die chemische Zusammensetzung von Substanzen qualitativ und quantitativ genau analysieren lässt, konnten die Forscher das Nematocyten-Proteom von Hydra - also die Gesamtheit der Proteine - entschlüsseln.

Von seiner Komplexität waren die Forscher um Professor Thomas Holstein und Suat Özbek vom Centre for Organismal Studies (COS) der Universität Heidelberg und vom Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ)überrascht: Die Biologen entdeckten insgesamt 410 Proteine mit giftigen und zellzersetzenden, aber auch mit adhäsiven oder faserigen Eigenschaften.

Komplexes Proteingeflecht


Dabei enthalten die Eiweiße der Nesselkapselwand nach Angaben der Wissenschaftler bislang unbekannte strukturelle Bausteine, die eine bindegewebsartige Matrix bilden, also ein komplexes Proteingeflecht. Diese Struktur aus Collagen und Elastomeren sei im Hinblick auf ihre Elastizität und Belastbarkeit selbst Spinnenseide überlegen, so die Biologen.

Mit diesen Forschungsergebnissen können die Heidelberger Wissenschaftler erklären, wie die Energie für die Abgabe des Gifts in den Nesselzellen gespeichert und durch die dehnbare Struktur der Nesselkapselwand im Nanosekundenbereich und mit außergewöhnlicher Geschwindigkeit freigesetzt werden kann.

Beutefang und Verteidigung


„Die Giftzellen der Nesseltiere stellen damit eine effektive Kombination eines kraftvollen molekularen Federungsmechanismus und einer Struktur mit extremen biophysikalischen Eigenschaften dar“, sagt Holstein. Darüber hinaus legen die Untersuchungen nahe, dass die Organellen, die das Gift zur Injektion enthalten, in ihrer Entwicklung molekulare Eigenschaften von Bindegewebsproteinen wie Kollagenen übernommen haben.

Nur so kann es nach Angaben von Holstein möglich gewesen sein, einen derart differenzierten Mechanismus zum Beutefang und zur Verteidigung auszubilden. (Journal of Biological Chemistry, 2012; doi:10.1074/jbc.M111.328203)
(Universität Heidelberg, 23.04.2012 - RED)
 
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