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Donnerstag, 20.07.2017
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Wie Immunproteine arbeiten

Molekularer Reaktionsmechanismus geklärt

Für den Aufbau der Immunabwehr ist eine Proteinklasse bedeutsam, die bei einem Befall des Organismus durch Viren oder Bakterien durch extrazelluläre Botenstoffe stimuliert wird. Wie genau eines dieser Proteine, das humane Guanylat-bindende-Protein-1 (hGBP1), arbeitet, haben nun Bochumer Forscher mit biophysikalischen Methoden herausgefunden. Sie konnten den molekularen Reaktionsmechanismus des GTP-bindenden Proteins aufklären und berichten hierüber im Journal of Biological Chemistry.
Modell eines gefalteten Proteins

Modell eines gefalteten Proteins

Die meisten biologischen Funktionen beruhen auf der Interaktion zwischen Proteinen. „Dabei handelt es sich natürlich um spezifische Wechselwirkungen“, erläutert Christian Herrmann von der Fakultät für Chemie und Biochemie, „das heißt, jedes Protein hat nur einen oder einige wenige Partner, um mit ihnen zusammen eine bestimmte Aufgabe in der Zelle zu erfüllen.“ Das besondere bei GTP-bindenden Proteinen besagt schon ihr Name: Sie haben ständig einen Co-Faktor gebunden, nämlich das GTP. Dieses kleine organische Molekül sorgt dafür, dass „sein“ Protein eine bestimmte mikroskopische Struktur annimmt, die es erst dazu befähigt, mit dem Partnerprotein in Interaktion zu treten.

Damit sind diese Wechselwirkung und die damit verbundene Funktion regulierbar, denn das GTP kann seinerseits durch Abspaltung einer Phosphatgruppe verändert werden. Dieses Prinzip des „Ein- und Ausschaltens“ eines Proteins ist in der Natur weit verbreitet und dient zur Regulation von Zellwachstum und -differenzierung, Proteinbiosynthese und vielen anderen Prozessen. „Daher ist es auch von so großer Bedeutung, diese durch das jeweilige Protein selber katalysierte Reaktion im Detail zu verstehen“, erklärt Herrmann.

Zwei Phosphatgruppen werden nacheinander abgespalten


Eine Besonderheit des hGBP1 ist, dass es von seinem Co-Faktor nicht nur eine, sondern nacheinander zwei Phosphatgruppen abspaltet, so dass eine größere Vielfalt von regulierbaren Wechselwirkungen denkbar ist. Bisher konnten die Forscher zeigen, dass dadurch ein Selbstaufbau (Selbst-Assemblierung) des hGBP1 gesteuert wird. Nun sind sie auf der Suche nach weiteren Interaktionspartnern des Proteins. „Die wird es für das hGBP1 geben müssen, um die Wirkung des Proteins in der Immunabwehr zu erreichen“, so Herrmann.


Bogen schlagen zur biologischen Funktion


Sein Team in der Physikalischen Chemie 1 der RUB hat mit biochemischen und vor allem biophysikalischen Methoden die molekularen Details einer regulierbaren Reaktion aufgezeigt. Die Forscher wollen nun durch nochmals erweiterte interdisziplinäre Arbeiten den Bogen vom untersuchten Abspaltungsmechanismus zur Immunreaktion schlagen und so den vollständigen Zusammenhang zwischen Chemie und biologischer Wirkung aufklären. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) hat bereits für die nächsten zwei Jahre die notwendige finanzielle Unterstützung zugesagt.
(idw - Ruhr-Universität Bochum, 04.10.2006 - AHE)
 
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