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Freitag, 15.12.2017
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Energie der Zukunft - Neue Wege zur Biowasserstoffproduktion

Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion

Forscher des Max-Planck-Instituts für Chemische Energiekonversion (MPI CEC) und der Ruhr-Universität Bochum (RUB) ist es gelungen Biologie und Chemie zu kombinierten und halbsynthetische Eisen-Eisen-Hydrogenasen herzustellen. Hydrogenasen sind Weltmeister in der Produktion von Wasserstoff. Unter optimalen Bedingungen kann ein einziges Hydrogenase-Enzym in einer Sekunde 9.000 Wasserstoff-Moleküle herstellen. Damit könnten in Zukunft saubere Energieträger hergestellt werden.
Hydrogenasen spielen in vielen einzelligen Lebewesen sowie Bakterien oder Grünalgen eine wichtige Rolle im Energiehaushalt. Für uns könnten sie dazu beitragen, einen sauberen Energieträger herzustellen, denn Wasserstoff verbrennt zu reinem Wasser. Biologen und Chemiker arbeiten daher schon seit Jahren daran, diese Enzyme und seine chemischen Blaupausen industriell nutzbar zu machen – als günstiges und umweltfreundliches Material für neuartige Brennstoffzellen oder sogar zur direkten Herstellung von Wasserstoff aus Sonnenenergie mittels artifizieller Photosynthese.

Das aktive Zentrum der sogenannten Eisen-Eisen-Hydrogenasen ist einzigartig, da es ohne seltene Edelmetalle wie Platin die Katalyse durchführt. Wissenschaftler beschäftigen sich deshalb intensiv mit der Nachbildung dieses Eisen-Komplexes. Das gelingt zwar, aber die chemischen Imitate produzieren nur sehr geringe Mengen Wasserstoff (H2). Anderseits ist die Isolation und Reinigung des natürlichen Enzyms aus Bakterien oder Algen mühsam und aufwendig.

Forscher der Ruhr-Universität Bochum (RUB) und des Max-Planck-Instituts für Chemische Energiekonversion (MPI CEC) ist es jetzt gelungen Biologie und Chemie zu kombinierten und halbsynthetische Eisen-Eisen Hydrogenasen herzustellen. Sie nahmen eine biologische Vorstufe des Enzyms die einfach und in große Mengen zu produzieren ist, und gaben ein chemisches Imitat des aktiven Zentrums hinzu. In wenigen Minuten setzte eine starke H2-Bildung ein. Die Hydrogenase-Vorstufe hatte die chemisch hergestellte eisenhaltige Substanz spontan in ihr Proteingerüst integriert und aktiviert. Diese künstlich hergestellten Komplexe wurden mit Hilfe spektroskopischer Methoden vom Forscherteam des MPI CEC eingehend charakterisiert. Sie fanden heraus, dass das künstlich entstandene Enzym von der natürlichen Hydrogenase nicht zu unterscheiden ist. „Durch die spektroskopische Analyse kann man auch die Struktur des Enzyms aufklären, und darüber Aufschlüsse erhalten, warum das Enzym aktiv ist”, erklärt Edward J. Reijerse, Gruppenleiter am MPI CEC.
Jetzt sind die Forscher in der industriellen Herstellung von biobasierten Materialien einen entscheidenden Schritt vorangekommen.“
(Max-Planck-Institut für Chemische Energiekonversion, 25.10.2013 - KSA)
 
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