Sie sind die schärfste und präziseste Waffe unserer Immunabwehr: Antikörper. Diese Abwehrmoleküle lagern sich an Viren wie SARS-CoV-2 an und machen sie unschädlich. Weil sie dabei hochspezifisch wirken, eignen sich diese Immunglobuline auch als Medikamente. In der Corona-Pandemie könnten sie schwerkranke Covid-19-Patienten heilen und Risikogruppen vor der Erkrankung bewahren.

Weltweit arbeiten Forscher fieberhaft daran, geeignete Antikörper gegen das Coronavirus SARS-CoV-2 zu finden. Denn die Voraussetzung für eine wirksame Antikörper-Therapie oder passive Immunisierung ist, dass diese Immunglobuline genau auf die virale Struktur passen. Parallel dazu erproben Mediziner aber auch eine ganz klassische, schon vor einem Jahrhundert genutzte Heilmethode – auch bei ihr sind Antikörper die entscheidenden Akteure.

Ob SARS-CoV-2, Influenza oder krankmachende Keime: Im Kampf gegen Viren, Bakterien und andere Erreger hat unser Immunsystem eine komplexe, mehrstufige Abwehrstrategie entwickelt. In mehreren Angriffswellen und durch Akteure mit unterschiedlichen Aufgaben und Fähigkeiten sorgt sie dafür, dass wir gegen eine möglichst breite Palette von Angriffen geschützt sind. Dabei nutzt die Immunabwehr sowohl spezielle Zellen als auch Botenstoffe und Moleküle.

Schnelle Eingreiftruppe: die unspezifische Abwehr

Die erste Abwehrlinie bildet die unspezifische Immunabwehr. Sie greift Viren und andere Erreger an, sobald sie in den Körper eindringen – unabhängig davon, ob wir mit diesem Erreger schon mal Kontakt hatten oder nicht. Einzige Voraussetzung ist, dass der Eindringling als fremd erkannt wird.

Zu den wichtigsten Akteuren dieser unspezifischen Abwehr gehören mehrere Arten von weißen Blutkörperchen: Die Fresszellen (Makrophagen) und die neutrophilen Granulozyten stürzen sich direkt auf Viren und Bakterien und verschlingen sie. Die natürlichen Killerzellen sind dagegen darauf spezialisiert, von Viren befallene Zellen abzutöten und so die weitere Ausbreitung des Virus im Körper zu verhindern.

Parallel dazu senden sowohl die Immunzellen als auch die vom Virus geenterten Zellen verschiedene Alarm-Botenstoffe aus. Ein Teil dieser Cytokine verstärkt die Entzündungsreaktion im Gewebe und mobilisiert so weitere Immunzellen und Abwehrmoleküle. Auch die Aktivität der natürlichen Killerzellen wird durch diese Botenstoffe hochreguliert. Andere Cytokine, darunter bestimmte Interferone, dienen dagegen als Warnhinweis an Nachbarzellen. Diese produzieren daraufhin Proteine, die den Viren das Eindringen und Entern der Zelle erschweren sollen.

Bei manchen Virus-Infektionen, darunter Influenza und Covid-19, schüttet der Körper so viele Cytokine aus, dass es zu einer übersteigerten Immunantwort kommt. Dieser Cytokinsturm führt dann zu so schweren Entzündungen, dass die Patienten eher daran als am Virus selbst sterben.

Zweite Welle: die spezifische Abwehr

Nach dieser ersten Abwehrwelle bereitet das Immunsystem seine schärfste Waffe vor – nach der Keule kommt gewissermaßen das Skalpell. Denn die spezifische Immunabwehr ist perfekt auf den Feind zugeschnitten und wirkt daher besonders effektiv. Dieser Teil der Immunantwort ist es auch, der uns nach einem ersten Kontakt mit einem Erreger oder einer Schutzimpfung immun macht.

Die zweite Welle beginnt, wenn die Fresszellen Viren in sich aufnehmen. Die Makrophagen zerlegen die Erreger und präsentieren charakteristische Teile der viralen Proteine auf ihrer Zelloberfläche. Diese sogenannten Epitope werden nun zu den Markern, an denen die spezifische Immunabwehr diesen Erreger fortan erkennt. Angelockt von Botenstoffen tasten nun T-Zellen und B-Zellen diese Epitope ab und „merken“ sich deren Struktur.

Die B-Zellen produzieren nun zwei Arten von Tochterzellen. Die B-Gedächtniszellen merken sich die Kennzeichen des viralen Angreifers und speichern diese Information für spätere Kontakte mit dem gleichen Erreger. Weil dann die Information zum Virus schon parat ist, kann die Abwehr schnell und effektiv reagieren und die Infektion unterbinden, bevor sie uns krankmacht.

Die Antikörperfabriken

Entscheidender für den aktuellen Kampf gegen das Virus sind aber die Plasmazellen, der zweite Typ von B-Zell-Tochterzellen. Sie sind die Antikörperfabriken unseres Immunsystems und produzieren nun enorme Mengen dieser kleinen Proteinmoleküle, die wie ein Schlüssel zum Schloss auf die Epitope des Virus passen. Wenn diese Antikörper nun auf ein Virus treffen, lagern sie sich an die passende Stelle des viralen Oberflächenproteins an.

Im Idealfall führt diese Antikörperreaktion dazu, dass die Bindungsstelle des Virus blockiert ist und es dadurch nicht mehr in unsere Zellen eindringen kann – es ist außer Gefecht gesetzt.

Antikörper, auch als Immunglobuline bezeichnet, sind eine raffinierte und äußerst ressourcensparende Erfindung der Natur. Denn ihr standardisierter Aufbau macht es dem Körper leicht, schnell große Mengen davon zu produzieren. Gleichzeitig aber sorgen veränderliche Komponenten dieser Proteine dafür, dass sie passgenau auf spezifische Gegner zugeschnitten werden können.

Ein „Y“ mit vielseitigen Aufgaben

Der Grundaufbau ist bei allen Antikörpern gleich: Sie bestehen aus zwei längeren, etwa in der Mitte winklig abgeknickten Peptidketten. Sie geben den Immunglobulinen ihre typische Y-Form. Außen an den vorderen Enden dieser schweren Ketten sitzt jeweils eine leichtere und kürzere Peptidkette. Der von beiden Ketten gebildete vordere Teil des Antikörpers ist der für die spezifische Erregerabwehr entscheidende, denn hier sitzt die Antigen-Bindungsstelle.

Diese Bindungsstelle, auch als Paratop bezeichnet, ist die Struktur, mit der der Antikörper an ein virales Protein andocken kann – quasi der Schlüssel zum Schloss des Virus. Wenn der Antikörper damit an das Virus bindet, blockiert er einerseits bestimmte Funktionen dieses viralen Proteins. Gleichzeitig aber wirkt das nach außen herausragende Ende des Antikörpers wie ein ausgestreckter Arm, an dem nun Abwehrzellen des Immunsystems das Virus packen und unschädlich machen können.

Während das Vorderende der Antikörper hochvariabel und erregerspezifisch ist, gibt es für ihren geraden „Stiel“ nur eine Handvoll von Strukturvarianten. Sie bestimmen, welcher Sorte von Immunglobulinen dieser Antikörper angehört.

IgM und IgG-Antikörper

Am wichtigsten für die Abwehr von Coronavirus und Co sind zwei Antikörpertypen, Immunglobulin M (IgM) und Immunglobulin G (IgG). Die IgM-Antikörper sind bei einer Infektion als erstes am Start – sie werden schon nach wenigen Tagen vom Immunsystem gebildet, sind allerdings noch nicht sonderlich passgenau auf das Virus zugeschnitten. Deshalb können sie sich an mehrere ähnliche Proteinstrukturen und Bindungsstellen anlagern. Weil diese Immunglobuline aber aus fünf Y-Untereinheiten bestehen, haben sie besonders viele Anlagerungsstellen und tragen so dazu bei, die Viren zu „verkleben“.

Deutlich spezifischer und „schärfer“ sind dagegen die IgG-Antikörper, die etwa ab drei Wochen nach Infektionsbeginn produziert werden. Ihre Bindungsstelle passt jeweils nur auf ein einziges Epitop und damit einen bestimmten Teil eines viralen Oberflächenproteins.

Auch Antikörper müssen „reifen“

Weil bei einer Infektion aber zunächst viele leicht unterschiedliche Epitope als Schablone für Antikörperfabriken dienen, produzieren die verschiedenen Plasmazellen anfangs verschiedene Varianten solcher IgG-Antikörper. Erst im Verlauf der Infektion „lernt“ die Immunabwehr, welche IgG-Antikörper am effektivsten gegen das Virus wirken. Virologen bezeichnen diesen Prozess als Aviditätsreifung.

„Man kann sich das vielleicht am besten übersetzen mit dem Begriff Gierigkeit: Wie gierig ist so ein Antikörper nach dem Protein des Erregers? Mit welcher Gier bindet er diesen Erreger?“, erklärte Christian Drosten von der Berliner Charité das Prinzip jüngst in seinem Podcast. Sowohl IgM- als auch IgG-Antikörper sind anfangs noch wenig avide, steigern ihre „Gier“ nach dem passenden Virusantigen aber im Laufe der Zeit.

Zustande kommt dieser Lerneffekt durch eine Selektion: „Das ist letztendlich ein biologischer Optimierungsprozess, in dem bestimmte Klone von Antikörper produzierenden Zellen bevorzugt werden“, so Drosten. Die Mastzelllinien, die die avidesten und an der anfälligsten Stelle des Virus ansetzenden Antikörper produzieren, werden bevorzugt gebildet und setzen sich am Ende durch.

Schutz durch das Immungedächtnis

Diese IgG-Antikörper sind es auch, deren Bauanleitung dauerhaft gespeichert und bei einem Zweitkontakt mit dem Virus wieder abgelesen wird. Der große Vorteil dabei: Die Massenproduktion neuer Antikörper dieses Typs dauert dann nur wenige Stunden. So kann das Immunsystem die eingedrungenen Viren schnell und gezielt unschädlich machen, bevor sie sich in größerem Maße im Körper vermehren können – eine erneute Infektion ist abgewehrt.

Dieses Immungedächtnis sorgt dafür, dass wir beispielsweise nach einer überstandenen SARS-CoV-2-Infektion nicht noch einmal an Covid-19 erkranken können. Das Coronavirus wird so schnell von den passgenauen Antikörpern neutralisiert, dass es sich nicht im Körper etablieren kann. Wir sind immun. Wie lange diese Immunität anhält, ist allerdings für SARS-CoV-2 noch nicht geklärt. Ausgehend von Erfahrungen mit verwandten Coronaviren gehen Forscher allerdings davon aus, dass dieser Immunschutz mindestens einige Monate, vielleicht sogar einige Jahre erhalten bleibt.

Die Idee ist nicht neu: Schon vor mehr als 120 Jahren beobachteten Mediziner, dass von einer Infektion Genesene immun gegen eine erneute Ansteckung zu sein schienen. Und schon damals kam ihnen der Gedanke, dass das Blut dieser Gesundeten möglicherweise einen Stoff enthält, der Kranken helfen kann. Heute weiß man, dass es die Antikörper sind, die diese Wirkung entfalten – und dass sie tatsächlich zu einem Heilmittel werden können.

Heilmittel Plasma

Der einfachste Weg, um Antikörper gegen eine akute Infektion einzusetzen, ist die Plasmatransfusion. Sie wird auch bei Covid-19 schon testhalber eingesetzt, um schwerkranken Patienten zu helfen. Dafür benötigt man das Blutplasma von Menschen, die bereits eine Infektion mit SARS-CoV-2 hinter sich gebracht haben. Dieses Plasma wird dann daraufhin untersucht, ob genügend neutralisierende Antikörper gegen das Coronavirus enthalten sind. Denn nur sie können den Erreger ausschalten. Ist das der Fall, wird das Plasma gereinigt, in mehrere Portionen aufgeteilt und diese werden dann Patienten mit schwerem Covid-19 injiziert.

Diese Methode wird zurzeit sowohl in Deutschland wie in anderen Ländern im Rahmen von Studien und als sogenannter Heilmittelversuch erprobt. Die ersten Erfahrungen legen nahe, dass das Prinzip funktionieren könnte, darunter eine Pilotstudie in China. In ihr hatten Mediziner zehn Covid-19-Patienten, die beatmet werden mussten, jeweils 200 Milliliter eines antikörperreichen Spenderplasmas verabreicht.

„Im Verlauf von ein bis drei Tagen nach der Transfusion waren die Symptome aller zehn Patienten, vor allem Fieber, Atemnot und Brustschmerzen verschwunden oder hatten sich stark gebessert“, berichtet Kai Duan vom Nationalen Forschungszentrum für Impfstoffe in Wuhan. Einige Tage nach der Plasmaübertragung besserten sich auch die in der Lunge sichtbaren Schädigungen. Die Virenlast und die Entzündungsmarker nahmen ab und die Zahl der weißen Blutkörperchen stieg. Von den zehn behandelten Patienten konnten alle nach gut drei Wochen als geheilt entlassen werden. In einer gleichgroßen Kontrollgruppe gab es dagegen drei Todesfälle, sieben Patienten mussten weiterhin beatmet werden.

Ein erster Notbehelf

Ob die Plasmatherapie allerdings wirklich so gut wirkt, wie solche ersten Erfahrungen nahelegen, wird sich erst durch weitere, systematischere Studien zeigen lassen. „Die Forschung auf diesem Gebiet läuft auf Hochtouren“, sagt Vanessa Piechotta von der Uniklinik Köln. Sie hat gemeinsam mit Kollegen im Rahmen einer Cochrane-Review den bisherigen Stand der Dinge untersucht. „Wir haben etwa 50 laufende Studien identifiziert, von denen 22 randomisierte Studien mit hoher Aussagekraft sind. 16 dieser Studien sollen noch im Laufe dieses Jahres abgeschlossen sein.“

Allerdings: Selbst wenn sich das Plasma von genesenen Covid-Patienten als heilsam erweist, ist es nicht unbegrenzt verfügbar. Gerade in den Regionen der Erde, in denen die Fallzahlen noch immer stark ansteigen, könnte der Bedarf nicht allein durch Plasmaspenden gedeckt werden. Deshalb gilt diese Art der Antikörpertherapie eher als Notbehelf denn als breit einsetzbares Heilmittel.

Hyperimmunglobuline als Therapie

Einen Schritt weiter gehen bereits einige Forscherteams und Pharma-Firmen mit sogenannten Hyperimmunglobulinen. Dafür werden Plasmaspenden vieler Patienten gesammelt und die darin enthaltenen Antikörper angereichert und konzentriert. Das hat den Vorteil, dass der Gehalt an Antikörpern standardisiert werden kann und dass diese Hyperimmunglobuline haltbarer und besser transportierbar sind als das Plasma.

Allerdings werden auch für dieses Verfahren Plasmaspenden von Genesenen benötigt. Insofern gelten ähnliche Einschränkungen wie bei der klassischen Plasmatherapie. Gleichzeitig haben sowohl Plasma pur als auch Hyperimmunglobuline ein Risiko, das bislang bei Covis.19 kaum erforscht ist…

Eigentlich sind Antikörper unsere effektivste Waffe gegen SARS-CoV-2 und Co. Doch es gibt Fälle, da kehrt sich die gesundmachende Wirkung dieser Immunglobuline ins Gegenteil um. Dies ist immer vor allem dann der Fall, wenn die Antikörper nicht „passgenau“ am Virus ansetzen. Dann kann es zu einem sogenannten „antibody-dependent enhancement“ (ADE) kommen – einer von Antikörpern verursachten Verschlimmerung.

Verschlimmerung statt Schutz

Zuerst beobachtet haben Wissenschaftler dieses Phänomen beim Denguefieber, einer ebenfalls von RNA-Viren verursachten Erkrankung. Menschen, die sich mit einem Typ dieser Viren infiziert hatten, erwiesen sich später nicht als völlig immun, sondern sogar als besonders anfällig für andere Stämme des Denguevirus. Als Folge verlief das Denguefieber dann bei ihnen schlimmer als bei noch nie mit diesen Erregern in Kontakt gekommenen Personen. Ähnliche Erfahrungen machte man später mit einer Impfung gegen das Erkältungsvirus RSV. Geimpfte Personen erkrankten schwerer, statt geschützt zu sein.

Und auch bei Coronaviren gibt es diesen Verschlimmerungs-Effekt. Als Forscher an Medikamenten und Impfstoffen gegen SARS und das MERS-Virus arbeiteten, beobachten sie im Tierversuch mehrfach, dass die Tiere im Rahmen der Tests schwerer erkrankten. Dies war unter anderem der Fall bei einem Impfstoffkandidaten, der nicht am Spike-Protein des SARS-Virus andockte, sondern am Nukleokapsid, dem Protein das das virale Erbgut umschließt.

Immunzellen werden zu Opfern

Aber warum? Die Antwort liegt in den Antikörpern, die bei der Erstinfektion oder der Impfung gebildet werden. Denn sie können je nach Andockstelle verschiedene Reaktionen hervorrufen. Im idealsten Fall blockieren sie direkt die Struktur, mit der das Virus an die Wirtszelle andockt – im Fall von SARS-CoV-2 ist dies ein Teil des krönchenartigen Spike-Proteins. Diese neutralisierenden Antikörper deaktivieren das Virus quasi sofort und ohne weitere Hilfe des Immunsystems.

Doch es gibt auch Antikörper, die an einem anderen Teil des Virus ansetzen und es quasi „verkleben“. Das allein reicht aber nicht aus, um das Virus komplett unschädlich zu machen. Deshalb kommt nun die zelluläre Abwehr in Form von Fresszellen und B-Zellen zu Hilfe. Sie erkennen den vom Virus wegzeigenden „Stiel“ der Antikörper, den Fc-Abschnitt, und binden mit Hilfe eines Rezeptors auf ihrer Zelloberfläche daran. Das führt dazu, dass der Erreger samt Antikörpern von den Immunzellen verschlungen wird.

Das Problem jedoch: In manchen Fällen macht dieses „Verschlingen“ das Virus nicht unschädlich. Stattdessen nutzt es nun die Immunzelle als Wirt und beginnt, diese zu übernehmen und sich in ihr zu vermehren. Der Mechanismus, der den Erreger eigentlich unschädlich machen sollte, eröffnet ihm damit einen zusätzlichen Weg in menschliche Zellen. Das führt dazu, dass sich die Infektion verschlimmert statt zu bessern.

Wie hoch ist das Risiko bei SARS-CoV-2?

Weil dieser Effekt bei den eng verwandten Vorgänger-Viren SARS und MERS beobachtet wurde, befürchteten ihn Mediziner auch bei SARS-CoV-2. Theoretisch könnte dies sowohl bei Plasmatherapien als auch Hyperimmunglobulinen zum Tragen kommen und Patienten gefährden. Denn sie enthalten eine Mischung aus verschiedenen Antikörpern, die nicht alle perfekt neutralisierend sind. Bisher allerdings gibt es aus den ersten Erfahrungen mit solchen Antikörperbehandlungen keine Hinweise auf die antikörperabhängige Verschlimmerung. Und auch in ersten Studien zu möglichen Impfstoffen gegen Covid-19 haben Wissenschaftler bisher keine solche Verschlimmerungen beobachtet.

Um das Risiko für diesen Effekt zu minimieren, arbeiten Forscher bereits an einer weiteren Lösung für eine Antikörper-Therapie gegen das Coronavirus…

Während unser Immunsystem oft eine Mischung verschiedener Antikörper gegen einen Erreger produziert, will man für ein optimales Antikörper-Heilmittel meist nur den effektivsten und spezifischsten dieser Immunglobuline einsetzen. Dank biotechnologischer Fortschritte lassen sich solche maßgeschneiderten Antikörper heute im Labor herstellen. Auch gegen SARS-CoV-2 sind schon mehrere solcher sogenannten monoklonalen Antikörper in Arbeit.

Wie produziert man monoklonale Antikörper?

Das klassische Verfahren zur Herstellung von monoklonalen Antikörpern ist die sogenannte Hybridom-Technik. Dabei wird zunächst ein Versuchstier, beispielsweise eine Maus, mit geringen Dosen des Zielvirus infiziert. Darauf bildet sie antikörperproduzierende B-Zellen, die die Forscher nun entnehmen. Um nun diese B-Zellen in Kultur halten und vermehren zu können, werden sie mit einer Tumorzelllinie verschmolzen – entarteten Zellen, die sich nahezu unbegrenzt teilen können. Als Folge entstehen Hybridzellen, die Hybridome, die sich genauso gut vermehren wie die Tumorzellen aber weiterhin die Antikörper produzieren.

Jetzt folgt die Selektion: Um herauszufinden, welche der oft hundert oder tausend verschiedenen B-Zelllinien die optimalen Antikörper produzieren, unterziehen Forscher sie einem Bindungstest. Dafür haben sie genau das Stück des Virusproteins isoliert, an das der Antikörper später andocken soll. Findet diese Anlagerung statt, signalisiert dies ein Farbumschlag.

Damit ist der Antikörper gefunden, der wie ein Schlüssel zum Schloss auf das virale Protein passt und der im Idealfall das Virus neutralisieren kann. Diese maßgeschneiderten Antikörper können nun entweder biochemisch nachgebaut und in Massen hergestellt werden. Oder man vermehrt die B-Zelllinie, die diese Antikörper erzeugt und nutzt sie zur Massenproduktion. Weil diese Antikörper alle aus derselben B-Zelllinie kommen, werden sie als monoklonale Antikörper bezeichnet.

SARS-Antikörper wirkt gegen SARS-CoV-2

An monoklonalen Antikörpern gegen SARS-CoV-2 arbeiten zurzeit schon mehrere Arbeitsgruppen weltweit. Einen Kandidaten haben Forscher um Berend-Jan Bosch von der Universität Utrecht Anfang Mai vorgestellt. Als Ausgangspunkt für ihre Fahndung nach einem geeigneten Immunglobulin nutzten sie Antikörper gegen eines mit SARS-CoV-2 eng verwandten Virus SARS-CoV, das im Jahr 2002/2003 die erste Pandemie eines Coronavirus verursacht hatte.

„In dieser Sammlung von SARS-Antikörpern haben wir einen identifiziert, der in Zellkulturen auch eine Infektion mit SARS-CoV-2 neutralisieren konnte“, berichtet Bosch. Weil dieser Antikörper an einem Kernbestandteil des Spike-Proteins andockt, der bei beiden Viren vorhanden ist, kann er diese neutralisierende Wirkung entfalten. Wie genau der 47D11 getaufte Antikörper dies macht, ist allerdings unklar. Denn wie die Forscher berichten, scheint er das Andocken des Virus an die Zellen nicht zu blockieren. „Unsere Daten zeigen, dass 47D11 SARS-CoV-2 durch einen bisher unbekannten Mechanismus neutralisiert.“

Allerdings: Gerade bei solchen Kreuzreaktionen muss besonders gründlich untersucht werden, ob nicht doch die gefürchtete antikörperabhängige Verschlimmerung auftritt. Tierversuche werden dies nun zeigen müssen.

Antikörper-Fahndung auch in deutschen Instituten

Weitere Kandidaten für monoklonale Antikörper haben auch deutsche Forscherteams im Visier. An der TU Braunschweig hat das Corona Antibody Team (CORAT) bei der Durchmusterung von rund 6.000 Antikörper-Kandidaten ein Immunglobulin identifiziert, dass an das Spike-Protein von SARS-CoV-2 bindet. Sie haben zudem ein Verfahren entwickelt, mit dem schnell große Mengen monoklonaler Antikörper ohne Zellkulturen hergestellt werden können.

An der Universität Erlangen-Nürnberg haben Wissenschaftler bisher rund 20 Antikörper gefunden, die gegen das Coronavirus wirken. Noch müssen sie aber herausfinden, welche davon am passgenauesten am Spike-Protein des Virus ansetzen. Die Forscher um Thomas Winkler hoffen, auf diese Weise ein Mittel zu finden, mit dem beispielsweise Mediziner und Pflegekräfte oder besonders gefährdete Risikopatienten gegen Covid-19 geschützt werden können. „Natürlich ist ein aktiver Impfstoff die bessere Alternative“, sagt Winkler. „Doch bis dieser zur Verfügung steht, ist ein passiver Schutz eine sehr gute Option für bestimmte Risikogruppen.“

Doppelte Hoffnung gegen die Corona-Pandemie

Sollte eine der weltweit an monoklonalen Antikörpern arbeitenden Forschergruppen ihr Ziel bald erreichen, könnte ein solches Antikörper-Mittel doppelt gegen die Corona-Pandemie helfen: Man könnte diese Antikörper als kurzfristig wirkende passive Immunisierung einsetzen – ähnlich wie die Spritze gegen Tetanus nach einem Hundebiss.

Gleichzeitig aber könnte ein Antikörper-Mittel auch bereits infizierte Menschen vor schweren Krankheitsverläufen bewahren und so Covid-19 heilen. Ob und wann die ersten solcher Antikörper gegen SARS-CoV-2 eingesetzt werden können, wird aber davon abhängen, wie die zunächst nötigen Tierversuche und klinischen Studien verlaufen.