Das Krebsabwehr-Eiweiß p53 bekommt Unterstützung durch eine Schleuse im Zellkern Neuer Helfer der Krebsabwehr entdeckt - scinexx | Das Wissensmagazin
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Das Krebsabwehr-Eiweiß p53 bekommt Unterstützung durch eine Schleuse im Zellkern

Neuer Helfer der Krebsabwehr entdeckt

Forscher haben einen neuen Bestandteil des körpereigenen Krebsschutzes identifiziert: Schon lange weiß man, dass das Protein p53 eine Rolle bei der Krebsabwehr im Körper spielt. Nun ist klar, dass auch p53 seinerseits Unterstützung bekommt. Ein in den Poren des Zellkerns sitzendes Protein namens Nup92 bindet und stabilisiert das Signalmolekül, welches für die Bildung von p53 verantwortlich ist. So kann p53 effektiver gebildet werden und gegen das unkontrollierte Wachstum wirken. Die Entdeckung könnte künftig die Identifizierung und Therapie bestimmter Krebsarten, zum Beispiel Leberkrebs, erleichtern, so die Forscher im Fachmagazin „Molecular Cell“.

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Der Körper verfügt über zahlreiche Mechanismen der Krebsabwehr. Dazu gehören auch Schutzmaßnahmen innerhalb der Zellen, die unkontrolliertes Zellwachstum verhindern sollen. Eine Schlüsselrolle spielt dabei das Protein p53. Es gilt als Kontrollmolekül, welches die Bildung und Produktion vieler weiterer Proteine anstößt bzw. kontrolliert und auf diese Weise das Wachstum beschädigter oder veränderter Zellen stoppen kann. So wird es zu einem Schlüsselmolekül der körpereigenen Krebsabwehr.

Die genetische Bauanleitung für diese Proteine gelangt in Form spezieller Botenmoleküle, der sogenannten mRNA, aus dem Zellkern durch Poren in der Kernhülle zu den Orten der Eiweißproduktion. Bisher ging man davon aus, dass diese Kernporen lediglich als Schleuse fungieren, aber keinen Einfluss auf das weitere Schicksal der mRNA haben.

Ohne Protein kein Wachstumsstopp

Nun hat ein internationales Forscherteam erstmals nachgewiesen, dass die Proteine der Kernporen ebenfalls eine wichtige Rolle in den Krebsabwehrmechanismen spielen, die mit p53 in Verbindung stehen. Besonders ein Porenprotein stand dabei im Fokus: Nup98. Es dockt offenbar direkt an mRNAs, die aus dem Kern entlassen werden sollen, um in Eiweiße übersetzt zu werden. „Nup98 bindet nur einige ausgewählte Signalmoleküle mit charakteristischen Erkennungsstellen“, erklärt Erstautor Stephan Singer vom Pathologischen Institut der Universität Heidelberg „Diese Bindung scheint die mRNAs vor dem Abbau zu schützen, bis diese zur Eiweißbildung verwendet werden.“

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Fehlt Nup98 in der Kernpore, werden diese mRNAs rasch wieder abgebaut – die Signalkette, die das Zellwachstum stoppt, ist unterbrochen – Krebs kann entstehen. An Gewebeproben aus Tumoren des Leberzellkarzinoms zeigte sich, dass bei einem Viertel der Patienten Nup98 in geringeren Mengen als bei Gesunden vorliegt. Wirkstoffe, die an der schützenden Funktion der Kernporen ansetzen, könnten in Zukunft die Therapie bei bestimmten Krebsarten unterstützen.

(Universitätsklinikum Heidelberg, 08.04.2013 – KBE)

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