Neues Werkzeug macht Wechselwirkungen zwischen Eiweißen sichtbar Teamwork lässt Proteine „erröten“ - scinexx | Das Wissensmagazin
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Neues Werkzeug macht Wechselwirkungen zwischen Eiweißen sichtbar

Teamwork lässt Proteine „erröten“

Zusammenarbeit in grün und rot: Kölner Wissenschaftler haben mit den beiden Bildern nachgewiesen, dass ihr neu entwickeltes Fluoreszenzprotein (RFP) Protein-Wechselwirkungen in Zellen nachweisen kann. Dafür haben sie das RFP zerteilt und die beiden Hälften an zwei grün fluoreszierende Proteine geheftet, von denen bekannt war, dass sie miteinander wechselwirken. Dadurch vereinigten sich auch die Hälften des RFP, und das Protein leuchtet rot. © MPI für Züchtungsforschung/Guido Jach

Das Leben in einer Zelle beruht auf dem Zusammenspiel von Proteinen, Genen und kleineren Molekülen. Biologen haben nun eine neue Methode entwickelt, um bisher unbekannte Wechselwirkungen zwischen Eiweißen sichtbar zu machen. Sie sorgt dafür, dass Proteine, die eine Aufgabe in „Teamwork“ erledigen, rot aufleuchten.

Mit der Genomforschung haben sich Biologen in den vergangenen Jahren einen guten Überblick verschafft, mit welchen Genen und Proteinen einzelne Organismen arbeiten. Doch diese Inventarliste reicht noch nicht, um die Prozesse in den Zellen zu verstehen. Denn meistens arbeiten viele Gene und Proteine zusammen, um eine bestimmte Aufgabe zu erfüllen. Zell- und Molekularbiologen möchten nun herausfinden, welche Biomoleküle wann und wie kooperieren.

Wissenschaftler vom Kölner Max-Planck-Institut für Züchtungsforschung und der Universität zu Köln haben jetzt ein weiteres Werkzeug entwickelt, mit dem sie Proteine bei der Zusammenarbeit beobachten können. Die Wissenschaftler um Guido Jach und Joachim Uhrig haben ein verbessertes rot fluoreszierendes Protein – RFP – in zwei Teile zerlegt, die einzeln nicht fluoreszieren.

Protein biochemisch optimiert

Die beiden Hälften finden in einer Zelle auch nicht spontan zueinander, sondern nur, wenn sie nahe beieinander festgehalten werden. Etwa, wenn beide an Proteinen hängen, die miteinander interagieren. Dann schließen sich die beiden RFP-Hälften zusammen und leuchten rot – und zwar fünfzehn Mal heller als zuvor, weil die Kölner Biologen das ursprüngliche Protein biochemisch optimiert haben.

Die rote Fluoreszenz, die ohne die Zellen zu zerstören im Lichtmikroskop beobachtet werden kann, zeigt den Biologen demnach an, dass zwei entsprechend präparierte Proteine miteinander wechselwirken. Der Farbstoff hilft damit die Verknüpfungen im molekularen Netzwerk zu untersuchen, so die Wissenschaftler in der Fachzeitschrift Nature Methods.

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Biologen erforschen die Prozesse in Zellen schon seit einiger Zeit mit fluoreszierenden Proteinen, die sich an andere Proteine hängen lassen und farbig leuchten, wenn sie mit geeignetem Licht angeregt werden. Die neu entwickelte Methode kombinieren sie nun mit Systemen, die Proteininteraktionen durch gelbes, grünes oder blaues Leuchten nachweisen. Daher können sie in einer Zelle gleichzeitig verfolgen, ob und wie mehrere verschiedene Proteine miteinander in Kontakt treten.

(MPG, 14.08.2006 – DLO)

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