Lichtaktivierbares Myosin für Echtzeituntersuchungen in Zellen Nano-Motor mit Lichtschalter - scinexx | Das Wissensmagazin
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Nano-Motor mit Lichtschalter

Lichtaktivierbares Myosin für Echtzeituntersuchungen in Zellen

Aktiviertes Myosin verbindet sich mit Actin © Moralapostel/ CC-by-sa 3.0

Myosin und Actin bewegen nicht nur unsere Muskeln, das Myosin ist auch in allen Zellen als „Motor“ aktiv. Durch einen Trick haben jetzt amerikanische Forscher die Aktivierung dieses wichtigen Motorproteins erstmals in Echtzeit beobachtbar gemacht: Sie versahen das Myosin mit einem „Anschaltknopf“, der durch Licht ausgelöst wird. Das Verfahren beschreiben sie jetzt in der Fachzeitschrift „Angewandte Chemie“.

Damit sich unsere Muskeln zusammenziehen, müssen zwei Sorten fadenförmiger Proteine, Myosin und Actin, wechselwirken. Angetrieben durch Spaltung des zellulären Treibstoffs Adenosintriphosphat (ATP) hangeln sich die Köpfchen der Myosinmoleküle dabei an den Actinfilamenten entlang. Myosin besteht aus mehreren verschiedenen Proteinketten. Die Aktivität des nicht-muskulären Myosins wird durch dessen so genannte regulatorische leichte Kette reguliert. Sobald eine Phosphatgruppe an eine bestimmte Bindungsstelle der leichten Kette bindet, wird Myosin aktiviert. Die Aktivität lässt sich durch Bindung einer zweiten Phosphatgruppe an benachbarter Stelle weiter verstärken.

Anknipsbares Myosin ermöglicht Echtzeit-Analysen

Myosin ist bereits intensiv untersucht, was aber genau nach Aktivierung des Moleküls in lebenden Zellen passiert, konnte bisher nicht räumlich und zeitlich aufgelöst beobachtet werden. Ein Forscherteam unter Leitung von Barbara Imperiali vom Massachusetts Institute of Technology sowie Wissenschaftlern der Universität von Virginia und der National Institutes of Health hat nun einen Kniff gefunden, wie sich solche Echtzeituntersuchungen realisieren lassen: Ein Myosinmolekül, das sich mit Licht definiert „anknipsen“ lässt.

Hemmender „Käfig“ reagiert auf Licht

Dazu stellten die Forscher per Proteinsemisynthese eine künstliche regulatorische Kette hr, die bereits eine beziehungsweise zwei Phosphatgruppen trägt. Der Trick: Über die Phosphatgruppen wird eine Art Käfig gestülpt. In dieser Form ist die Kette inaktiv. Bestrahlung mit Licht spaltet den Käfig ab, die regulatorische Kette ist nun angeschaltet und aktiviert ihrerseits das Myosin.

Die Forscher tauschten nun die natürliche leichte Kette von Myosinmolekülen gegen die künstliche aus und schleusten dieses photoaktivierbare Myosin in Zellen ein. Bestrahlung aktivierte es dann zu einem definierten Zeitpunkt und an definierter Stelle. Auf diese Weise können die Wissenschaftler nun in Echtzeit beobachten, was nach einer Aktivierung von Myosin in einer Zelle passiert. (Angewandte Chemie, 2011; DOI: 10.1002/ange.201100674)

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(Gesellschaft Deutscher Chemiker, 12.05.2011 – NPO)

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