Mitosomen erzeugen kein ATP mehr, dafür aber Eisen-Schwefel-Cluster Funktion neu entdeckter Zellorganellen aufgeklärt - scinexx | Das Wissensmagazin
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Mitosomen erzeugen kein ATP mehr, dafür aber Eisen-Schwefel-Cluster

Funktion neu entdeckter Zellorganellen aufgeklärt

Mitochondrien sind für allle höheren Lebewesen unverzichtbar, denn sie sind die „Kraftwerke der Zelle“. Doch es gibt pilzartige Zellparasiten, die nur eine reduzierte Form dieser Zellorganelle besitzen, die Mitosomen. Erstmals haben jetzt Forscher herausgefunden, welche Funktionen die Mitosomen noch besitzen und berichten darüber in „Nature“.

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Kernhaltige Zellen von Menschen, Tieren, Pflanzen und anderen so genannten Eukaryota besitzen in der Regel Mitochondrien. In diesen „Kraftwerken der Zelle“ wird Energie aus Nährstoffen in eine verwertbare Form umgewandelt, wobei das energiereiche Molekül ATP entsteht. Doch es geht auch anders: Die pilzartigen Mikrosporidia, die als Parasiten in den Zellen anderer Eukaryota leben, kommen ohne Mitochondrien aus. Stattdessen enthalten sie Mitosomen, Zellorganellen, die erst vor wenigen Jahren entdeckt worden sind.

Die Mitosomen sind ursprünglich aus Mitochondrien entstanden, haben deren Funktionen und Aufbau aber stark vereinfacht. Sie behielten die typische Doppelmembranstruktur, verloren aber zentrale Funktionen wie die Häm- und ATP-Synthese. Nicht geklärt war bis jetzt, ob die Mitsomen auch eine weitere wichtige Funktion der Mitochondrien reduziert haben, die Biosynthese von Eisen-Schwefel (Fe/S)-Clustern. Wissenschaftler um den Zellbiologie-Professor Roland Lill von der Philipps-Universität Marburg Roland Lill sind dieser Frage nun nachgegangen

Können Mitosomen Eisen-Schwefel-Cluster bilden?

Ein erster Ansatzpunkt bot die Tatsache, dass die Mikrosporidia noch immer eine Reihe von Genen für Proteine besitzen, die für diese Synthese erforderlich sind. Die Wissenschaftler untersuchten die Schlüsselproteine für die Biosynthese von Fe/S-Clustern an zwei Vertretern der Mikrosporidia, Encephalitozoon cuniculi und Trachipleistophora hominis. Zusätzlich unternahmen sie Experimente mit Hefezellen, bei denen die entsprechenden Proteine deaktiviert worden waren. In diese Zellen schleusten die Forscher die aktiven Mikrosporidia-Proteine ein, um deren Funktion zu testen.

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Das Ergebnis: Einige der von außen eingeführten Komponenten vermochten die Funktion der Hefe-eigenen Moleküle zu ersetzen, so dass die zuvor entstandenen Defekte repariert wurden. In weiteren Untersuchungen überprüften die Wissenschaftler, ob bei den Mikrosporidia die Biosyntheseproteine für Fe/S-Cluster tatsächlich in den Mitosomen lokalisiert sind. Die Analysen erforderten aufwändige Immunfluoreszenztechniken, um die Proteine innerhalb der Parasiten sichtbar zu machen, die ihrerseits in Wirtszellen leben.

Reduziert, aber vergleichbare Aufgaben

Die Autoren ziehen aus ihren Resultaten den Schluss, dass die Proteine in den Mitosomen vergleichbare Aufgaben erfüllen wie in den Mitochondrien von Hefe, menschlichen Zellen oder anderen Eukaryota. Offensichtlich handelt es sich dabei um eine unverzichtbare Syntheseleistung, ohne die kein Leben möglich ist.

Zugleich werfen die Ergebnisse von Lill und Kollegen neue Fragen auf. Bei einer der beiden Mikrosporidia-Arten befindet sich ein Teil der untersuchten Proteine innerhalb der Mitosomen, ein anderer Teil jedoch frei im Zellraum. Die Biosynthese der Eisen-Schwefel-Cluster in Hefezellen erfordert

jedoch eine enge Kooperation der beteiligten Bestandteile. Wie können die räumlich getrennten Komponenten bei den Mikrosporidia dann aber ihre Funktion für die Biosynthese von Fe/S-Clustern erfüllen? Dies müssen weitere Untersuchungen zeigen.

(Universität Marburg, 05.03.2008 – NPO)

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