Röntgenkristallografische Aufnahme enthüllt erstmals Aufbau und Funktionsweise des Ribozyms Rnase-P Erster Schnapsschuss eines molekularen Fossils - scinexx | Das Wissensmagazin
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Röntgenkristallografische Aufnahme enthüllt erstmals Aufbau und Funktionsweise des Ribozyms Rnase-P

Erster Schnapsschuss eines molekularen Fossils

Kristallstruktur der Rnase im Komplex mit der tRNA: Katalytisch aktiv ist der dunkeblaue RNA-Bereich. Das RNase-protein (grün) bindet an die Kopfregion der prä-tRNA und trägt zur Freisetzung der fertigen tRNa bei. Im roten Bereich der tRNA finden zahlreiche katalystische Kontakte mit der RNase-p statt. © Mondragón et al. / Nature

Zum ersten Mal ist Forschern ein direkter Blick auf ein Fossil unter den Biomolekülen gelungen: Sie erzeugten ein atomgenaues Abbild einer katalytisch aktiven RNA, des Ribozyms Rnase-P. Der jetzt in „Nature“ veröffentlichte Schnappschuss enthüllt nicht nur erstmals die genaue Struktur des Ribozyms, er zeigt auch die Wechselwirkung mit der Transfer RNA, einem Schlüsselelement der genetischen Zellmaschinerie.

In der heutigen Organismenwelt sind Proteine die Stars unter den Biomolekülen: Sie sind unverzichtbare Arbeitstiere, die die lebenswichtigen Prozesse unseres Zellstoffwechsels katalysieren und regulieren. Doch in der Frühzeit der Erde, in der Ära der allerersten, einfachsten Lebensformen war die Ribonukleinsäure, die RNA, die dominierende und entscheidend wichtige chemische Verbindung. Sie übernahm wahrscheinlich damals sowohl die Infomationsspeicherung, für die heute die DNA sorgt, als auch die Aufgaben der heutigen Proteine.

Jetzt haben Wissenschaftler der Northwestern Universität erstmals die RNA quasi auf frischer Tat ertappt: Ihnen gelang ein direktes, atomgenaues Abbild einer der Schlüsselfunktionen der RNA: der Spaltung der Transfer RNA (tRNA). Erledigt wird dies durch ein RNA-Stück, die Rnase-P, die wie ein Enzym funktioniert. „Wir wussten, dass dieser wichtige Schritt geschieht und dass RNA hier als Katalysator agiert, aber wir wussten nicht genau wie“, erklärt Alfonso Mondragón, Professor für Molekularbiologie an der Northwestern Universität.

Molekülkristall im Röntgenstrahl

Den Wissenschaftlern gelang es, die Verbindung von tRNA und der Rnase-P in eine Kristallform zu überführen. Mit Hilfe der starken Röntgenstrahlung der „Advanced Photon Source“ am Argonne National Laboratory erstellten sie dann die ersten röntgenkristallografischen Aufnahmen dieses komplexen Verbunds aus katalytischer RNA und ihrem Zielmolekül. Sie liefern einen einzigartigen Einblick in die überraschend komplexe Struktur und Funktionalität dieses Biomoleküls aus den Anfängen des Lebens.

„RNA ist ein uraltes Molekül, aber es ist dennoch sehr hoch entwickelt“, erklärt Mondragón. „Unsere Kristallstruktur zeigt, dass es bereits viele der Eigenschaften besitzt, die wir modernen Molekülen zuschreiben. RNA ist ein Katalysator, der viel von der Vielseitigkeit und Komplexität der heutigen Proteine besitzt.“

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Übergangsstufe von RNA- zur Protein-Welt

Die Aufnahmen enthüllen zudem, dass die Rnase-P aus einem großen RNA-Kern gekoppelt mit einem kleinen Protein besteht. Dies illustriert den evolutionären Übergang von einer reinen RNA-Welt zu einer von Proteinen dominierten Umgebung. Das Protein trägt bereits zu einem geringen Teil mit dazu bei, dass das Ribozym sein Ziel, die tRNA erkennt. Den Großteil des Andockens und Erkennens übernehmen jedoch immer noch die Basenpaare der RNA selbst.

„Die vor 30 Jahren gemachte Entdeckung, dass RNA-Moleküle auch eine katalytische Funktion besitzen können, weckte die Idee, dass vielleicht die RNA das erste Molekül war“, so Mondragón. „Unsere Studie stützt diese Vorstellung von der Existenz einer RNA-Welt zur Zeit des ersten Lebens.“

(Northwestern University, 16.11.2010 – NPO)

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