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Proteinstruktur bestimmt Proteinfunktion

Ohne die korrekte Faltung können Proteine nicht funktionieren

Faltung ist im wahrsten Sinne des Wortes der Schlüssel zum Erfolg. Ohne die korrekte Faltung könnte das Schlüssel-Schloss-Prinzip nicht funktionieren. Auch der Zugang zu bestimmten Zellen bliebe den Proteinen ohne den „richtigen Schlüssel“ verwehrt.

Zwar hat ein Protein nach der Zusammensetzung durch verschiedene Aminosäuren schon alle seine molekularen Komponenten erhalten, doch damit allein ist das Protein noch nicht einsatzfähig: Die Kette aus Aminosäuren muss sich zunächst so falten, dass das Protein eine bestimmte räumliche 3D-Struktur erhält. Ohne diese Struktur kann es bestimmte Funktionen nicht ausüben und es kann auch nicht von anderen Molekülen erkannt werden.

Rezeptorerkennung
Das Hormon kann nur mit der richtigen Struktur an den spezifischen Hormonrezeptor binden und ein Signal in der Zelle auslösen. © Alexkeir/ CC-by-sa 4.0

Struktur ist der Schlüssel zum Schloss

Welche Rolle die Struktur für die Funktion eines Proteins spielt, wird besonders deutlich beim bekannten Schlüssel-Schloss-Prinzip der Enzymreaktionen. Enzyme katalysieren chemische Reaktionen in der Zelle, indem Substrate an ihr aktives Zentrum binden, einer Region, in der bestimmte Aminosäuren die katalytischen Reaktionen ausführen. Das aktive Zentrum ist so spezifisch geformt, dass nur die Substrate daran binden können, deren Faltung ihnen die passende Form gegeben hat.

Dieses Prinzip findet aber nicht nur bei Enzymen Anwendung, sondern auch in der Hormonregulation. Hormone zirkulieren durch unsere Blutbahn, um in spezifischen Zellen Funktionen auszuüben. Dafür binden sie an Rezeptoren auf der Zelloberfläche, die aus Proteinen bestehen. Die Hormone haben eine spezifische räumliche Struktur, die ihnen das Andocken nur an bestimmten Rezeptoren erlaubt. Zum Beispiel kann das weibliche Geschlechtshormon Östrogen nur an Östrogenrezeptoren binden, welche sich auf der Zelloberfläche von Organen wie der Gebärmutter oder den Eierstöcken befinden.

Erregerstrukturen
Die verschiedenen Oberflächenstrukturen von Erregern unterschieden sich von denen unserer eigenen Zellen. © frentusha / iStock.com

Struktur als Erkennungsmerkmal

Freund oder Feind? Diese Frage ist vor allem für Proteine wie den Antikörpern wichtig zu beantworten. Antikörper erkennen schädliche Erreger an ihrer Oberflächenstruktur und rekrutieren daraufhin weitere Teile des Immunsystems. Die Oberflächenstruktur von körpereigenen Zellen wird von den Antikörpern hingegen als „friedlich“ erkannt und die Zellen werden nicht angegriffen.

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Wie immens wichtig die Erkennung von Oberflächenstrukturen ist, zeigt sich bei Menschen mit Autoimmunerkrankungen. Diese produzieren Antikörper, die gegen körpereigene Zellen gerichtet sind und die Oberflächenstruktur von Proteinen erkennen, die eigentlich wichtig für unseren Körper sind. Anders herum verhält es sich bei den Escape-Strategien der Krebszellen. Normalerweise werden Krebszellen von unserem Immunsystem als solche erkannt und unschädlich gemacht. Doch manche Krebszellen präsentieren auf der Oberfläche Strukturen, die sie als „ungefährlich“ markieren, und können sich so ungehindert im Körper verbreiten.

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In den Schlagzeilen

Inhalt des Dossiers

Das Geheimnis der Proteinfaltung
Wie die dreidimensionale Struktur den Proteinen ihre Funktion verleiht

Proteinstruktur bestimmt Proteinfunktion
Ohne die korrekte Faltung können Proteine nicht funktionieren

Von der Aminosäurekette zum funktionstüchtigen Protein
Mehrere Strukturschichten führen zur korrekten Proteinfaltung

"Anstandsdamen" helfen Proteinen beim Falten
Chaperone sind die heimlichen Helden der Proteinfaltung

Proteine auf dem Weg zur Energieminimierung
Physikalische Gesetze "lenken" Proteine zur optimalen Faltung

Fatale Fehlfaltung
Wenn falsche Proteinstrukturen krankmachen

KI als Faltungs-Knacker
Vorhersage der 3D-Struktur von Proteinen

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