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Freitag, 22.09.2017
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Proteine beim Falten beobachtet

Neue Methode ermöglicht Messungen der Molekülbewegungen im Nanosekundenbereich

Forscher haben eine neue Methode entwickelt, um die Dynamik von Proteinen im Zeitbereich von Milliardstelsekunden zu beobachten. Diese Messungen im Nanosekundenbereich tragen zum besseren Verständnis der grundlegenden Prozesse der Proteinfaltung bei und eröffnen Einblicke, wie Eiweiße ihre räumliche Struktur finden und ändern, berichten die Wissenschaftler in der Online-Ausgabe der „Proceedings of the National Academy of Sciences“.
Modell eines gefalteten Proteins

Modell eines gefalteten Proteins

Ein Protein besteht aus einer Kette von Aminosäuren, die im Prozess der Proteinfaltung eine bestimmte räumliche Struktur einnehmen müssen, um ihre biologische Funktion zu erfüllen. Läuft bei diesem Prozess etwas falsch, kann es zu einer Anhäufung inaktiver Proteine in der Zelle führen und es können Krankheiten wie Alzheimer, die Creutzfeldt-Jakob Krankheit oder die Parkinsonsche Krankheit entstehen.

Die ursprüngliche Struktur eines Proteins ist flexibel und wechselt zwischen verschiedenen Konformationen hin und her. Da solche Konformationsübergänge für die Proteinfunktion oft unerlässlich sind, ist die Dynamik der Molekülbewegungen von Aminosäureketten von grundlegender Bedeutung für die Faltung und Funktion von Proteinen.

Konformationsänderungen innerhalb von Nanosekunden


Grundlegenden Konformationsänderungen in Proteinen finden innerhalb von Nanosekunden bis Mikrosekunden statt, aber dieser Zeitbereich war bisher experimentell nur sehr begrenzt zugänglich. Thomas Kiefhaber - jetzt Technische Universität München -, Beat Fierz und Andreas Reiner vom Biozentrum der Universität Basel haben nun eine Methode entwickelt, die Messungen der Molekülbewegungen mit einer zeitlichen Auflösung von unter einer Nanosekunde ermöglicht. Damit konnte zum ersten Mal der Wechsel zwischen verschiedenen Proteinkonformationen in diesem Zeitbereich experimentell untersucht werden.


Die Forscher wählten für ihre Studie das einfachste und häufigste Proteinstrukturelement als Modellsystem, die alpha-Helix. Aber selbst dieses einfache System ist aufgrund der hohen Komplexität und Geschwindigkeit der Faltungsreaktionen bis heute nicht genau verstanden.

Dynamik von alpha-Helices entschlüsselt


Die neuen Forschungsergebnisse ermöglichen nun einen genaueren Einblick in die Dynamik von alpha-Helices. Die Untersuchungen zeigen, dass sich eine Helix nicht als Ganzes faltet oder entfaltet, sondern in vielen verschiedenen Zuständen vorliegt, die schnell ineinander übergehen. Solche lokalen Konformationsänderungen sind ortsabhängig und finden im Zeitbereich von 250 Nano- bis 1,5 Mikrosekunden statt. Dabei ist die Dynamik an den Helix-Enden schneller als in der Mitte.

Mittels theoretischer Modelle konnten die Forscher um Kiefhaber diese Ergebnisse im Detail verstehen. Die in den Proceedings of the National Academy of Sciences vorgesellten Erkenntnisse sind von grundlegender Bedeutung für das Verständnis der Funktion, Faltung und Fehlfaltung von Proteinen.
(idw - Universität Basel, 26.01.2009 - DLO)
 
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