Steifes Eiweiß macht Hirsche krank
Verändertes Prion-Protein führt zu einer ansteckenden Prionenerkrankung

Prion
© NIH
20 Prozent aller Hirsche befallen
In den USA sind bereits bis zu 20 Prozent aller Hirsche davon befallen. Man nimmt an, dass Prionenerkrankungen aus einer falschen Faltung des Prionproteins resultieren. Die Falschfaltung erzeugt eine Bildung von Plaques im Gehirn, die dann weitere Proteine „infizieren“ dürften.
Die Forscher führten nun zwei Punktmutationen ins Prion-Gen der Maus ein, sodass das mutierte Protein dem Prion-Gen der Elche ähnelte. Diese Veränderungen resultierten in einer Versteifung der Proteinstruktur. Überraschenderweise entwickelten Mäuse, die das versteifte Prion-Protein produzierten, Plaques im Gehirn und neurologische Krankheitssymptome wie bei Prionenkrankheiten.
Mutiertes Protein löst Infektionskrankheit aus
„Wir waren wirklich erstaunt, als wir fanden, dass die Inokulation mit Gehirnextrakten unserer transgenen Mäuse zur Erkrankung von normalen Mäusen führte. Das heißt, dass das mutierte Protein ausreicht, um eine Infektionskrankheit auszulösen“, sagte Aguzzi.
Diese Forschungsergebnisse zeigen nach Angaben der Wissenschaftler, dass lediglich zwei Punktmutationen im Prion-Gen ausreichen, um eine ansteckende Prionenerkrankung in Gang zu setzen. „Diese Resultate bestätigen die Hypothese, dass Prionen ausschließlich aus Eiweißen bestehen und legen nahe, dass die Prionenkrankheiten der Elche und Hirsche eine genetische Komponente aufweisen“, so Aguzzi.
(idw - Universität Zürich, 08.12.2008 - DLO)