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Mittwoch, 18.01.2017
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Salz löst Proteinklumpen auf

Forscher entdecken fundamentale Eigenschaften von Eiweißen

Ein internationales Forscherteam hat bisher unbekannte fundamentale Eigenschaften von Proteinen entdeckt. Wie die Wissenschaftler in der Online-Ausgabe der Fachzeitschrift „Physical Review Letters“ berichten, können Proteine durch Zugabe von bestimmten Salzen sowohl zum Verklumpen als auch wieder in Lösung gebracht werden.
Modell eines gefalteten Proteins

Modell eines gefalteten Proteins

Proteine erfüllen in biologischen Systemen und Lebewesen zahlreiche lebenswichtige Aufgaben. Sie sind nicht nur Baustoffe der Zellen, sondern zum Beispiel auch Signalstoffe und chemische Zellwerkzeuge. Um die Vorgänge in Zellgeweben und anderen biologischen Systemen tiefgehend zu verstehen, müssen Forscher die Wechselwirkungen der Proteine mit anderen Stoffen sowie mit Wasser kennen.

Wechselwirkung mit umgebenden Wasser


Gerade die Aggregation von Proteinen ist sehr wichtig, dies zeigen einige Beispiele: Sie spielt bei der Alzheimer-Krankheit und Prionenerkrankungen wie dem Rinderwahnsinn (BSE) und der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit eine entscheidende Rolle. In einem ganz anderen Bereich ist die Kristallisation, eine kontrollierte Aggregation von Proteinen, entscheidend für die Aufklärung ihrer Struktur, die auch eine Voraussetzung für die Entwicklung neuer Medikamente ist.

Eine zentrale Rolle für die Struktur und Funktion von Proteinen spielt die Wechselwirkung mit dem umgebenden Wasser und den darin enthaltenen Salzionen, positiv oder negativ geladenen Teilchen. Ein bekannter Effekt ist dabei, dass die Erhöhung der Salzkonzentration in einer Lösung zur Abschirmung von Ladungen auf den Proteinen führt. Dies verringert ihre elektrostatische Abstoßung untereinander - was letztlich zu einer Aggregation und Ausfallen aus der Lösung führen kann.


Proteine gehen wieder in Lösung


Die Wissenschaftler um Professor Frank Schreiber vom Institut für Angewandte Physik der Universität Tübingen haben nun zusammen mit Kollegen aus Saarbrücken und Oxford nachgewiesen, dass unter bestimmten Bedingungen die weitere Zugabe bestimmter Salze mit hochgeladenen Ionen, zum Beispiel Yttrium- und Lanthansalzen, diese Aggregation rückgängig macht: Die Proteine gehen wieder in Lösung.

Die Forscher erklären diesen Effekt durch eine Ladungsumkehr von ursprünglich dominierend negativem Vorzeichen - Proteine in Lösung - zu nahezu neutral (Aggregation) bis hin zu (durch die starken mehrwertigen Ionen) dominierend positivem Vorzeichen (Wiederauflösung). Dieser Effekt war bereits bekannt von einfachen Kolloiden, sehr fein verteilten Stoffen in einer Flüssigkeit, wie sie zum Beispiel in Dispersionsfarbe Anwendung finden. Doch nun ist der Effekt zum ersten Mal bei den sehr viel komplizierter strukturierten Proteinen gezeigt worden.

Vollständiges Phasendiagramm aufgestellt


Die Experimente zu dieser ersten Entdeckung wurden mit Hilfe optischer Spektroskopie und Röntgenkleinwinkelstreuung unter der Leitung der Physiker Fajun Zhang und Schreiber durchgeführt. Sie arbeiteten mit den Theoretikern der Arbeitsgruppen von Andreas Hildebrandt vom Zentrum für Bioinformatik Saar und Professor Oliver Kohlbacher vom Zentrum für Bioinformatik Tübingen zusammen, die mit einem neuartigen Zugang den Ladungszustand der Proteine in Lösung realistisch auf dem Computer simulieren konnten.

Das Forscherteam hat nun ein vollständiges Phasendiagramm aufgestellt, in dem aufgeführt ist, wie viel Salz man für die verwendeten Proteine bei welcher Konzentration braucht, um den besonderen Effekt der Wiederauflösung zu erreichen. Damit eröffnen sich nach Angaben der Forscher neue Perspektiven zum grundlegenden Verständnis von Proteinen und auch für eine Reihe von Anwendungen im Bereich des Umgangs mit Proteinsystemen, zum Beispiel bei der Erzeugung von Proteinkristallen zur Strukturaufklärung.
(idw - Universität Tübingen, 02.10.2008 - DLO)
 
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