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Mikrobiologie

Mikrobe macht auf radikal

Erstmaliger Nachweis eines Allylketyls bei der Aminosäure-Fermentation von Clostridium difficile

Clostridium difficile © CDC

Marburger Biologen haben erstmals einen einzigartigen Mechanismus nachgewiesen, mit dessen Hilfe der Krankheitserreger Clostridium difficile Aminosäuren „verarbeitet“: Dabei wird Wasser von einer Ausgangsverbindung abgespalten, indem das Enzym Dehydratase ein einzelnes Elektron überträgt. Wie die Forscher in „Nature“ berichten, entsteht auf diese Weise ein ungewöhnliches Molekül als Zwischenprodukt, ein so genanntes Allylketylradikal.

Das Bakterium Clostridium difficile ist als einer der häufigsten Krankenhauskeime berüchtigt. Es kann Darmentzündung und Durchfall hervorrufen, indem es sich bei Antibiotikabehandlung wegen fehlender Konkurrenz übermäßig vermehrt. Die Energie für sein Wachstum bezieht C. difficile aus der Spaltung der Aminosäure Leucin. Dieser Prozess verläuft über eine Reihe von Reaktionen, bei denen die beteiligten Verbindungen nach und nach umgebaut werden.

Einer der chemisch anspruchsvollsten Schritte ist dabei die Entfernung von Wasser. Außerhalb von lebenden Organismen können vergleichbare Reaktionen über Ketylradikale als Zwischenprodukte verlaufen, das sind reaktionsfreudige Verbindungen, die freie Elektronen tragen.

Die Forscher um Antonio J. Pierik und Wolfgang Buckel von der Universität Marburg konnten nun erstmals experimentell nachweisen, dass derartige Moleküle auch bei der enzymatischen Wasserabspaltung in lebenden Zellen auftreten.

Einzelne Elektronen aufgespürt

Die Wissenschaftler setzten die Technik der Elektronenspinresonanz-Spektroskopie ein, mit der sich einzelne Elektronen detektieren lassen. Die Struktur des Radikals konnte aufgeklärt werden, indem Wasserstoff-Isotope an verschiedenen Stellen der untersuchten Verbindungen eingebaut und die Effekte studiert wurden.

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Aus den Resultaten der Experimente schließen die Wissenschaftler, dass bei der Reaktion eine kurzlebige Allylketyl-Verbindung entsteht, die an die Dehydratase gebunden ist.

(idw – Universität Marburg, 14.03.2008 – DLO)

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