| Protein ändert Tanz der Wassermoleküle |
| Terahertz-Spektroskopie enthüllt Proteinfaltung als wichtigen Einflussfaktor |
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Erst vor wenigen Wochen gelang Wissenschaftlern der Nachweis, dass ein Protein die Wassermoleküle in seiner Umgebung weiträumig beeinflusst: Die normalerweise wie Diskotänzer in chaotischer Bewegung befindlichen Wassermoleküle gehen zu einer Art geordnetem Menuett über. Jetzt gelang es Bochumer Forschern mithilfe der Terahertz-Spektroskopie herauszufinden, dass dabei die Proteinfaltung die Tanzschritte des Wassers verändert.
 | | Lebenselixier Wasser
© USDA/NRCS |
Proteine schaffen Ordnung im Wasser
Im Wasser werden die schwachen Bindungen zwischen zwei benachbarten Wassermolekülen, die so genannten Wasserstoffbrückenbindungen, ständig blitzschnell geöffnet und geschlossen: Im Durchschnitt passiert das alle 1,3 Picosekunden (eine Picosekunde = 10 hoch -12 Sekunden). „Schon kleine Konzentration von Proteinen im Wasser führen dabei zu messbaren Änderungen in den kollektiven Bewegungen“, erklärt Professor Martina Havenith-Newen von der Abteilung Physikalische Chemie II der Ruhr-Universität Bochum.
Auf die Faltung kommt es an
Sie beobachtete in neuen Studien gemeinsam mit weiteren Forschungsgruppen der RUB, der University of Illinois und der University of Nevada , dass dabei die Proteinfaltung die Tanzschritte des Wassers entscheidend verändert. Während das gefaltete Protein bis zu 1.000 Wassermoleküle in seiner Umgebung beeinflusst, gilt das für ein teilweise entfaltetes Protein nur in weit geringerem Ausmaß. Je flexibler das Protein, desto weniger ausgeprägt ist die Beeinflussung des Wassers. Verändert man durch gezielte Mutation das Protein an einzelnen Stellen, so ist der Effekt ebenfalls deutlich geringer. Ihre Ergebnisse präsentieren die Forscher als „communication“ im Journal of the American Chemical Society.
„Das Wasser in der Umgebung von gefalteten Proteinen ist verschieden von dem in der Umgebung eines entfalteten Proteins“, stellt Havenith-Newen fest. „Damit wird die Hypothese weiter gestützt, dass Protein und Wasser nicht voneinander unabhängig sind, sondern sich gegenseitig beeinflussen – ein Effekt, von dem man seit längerem annimmt, dass er für die Proteinfaltung entscheidend sein könnte, die wiederum für die Proteinfunktion von großer Bedeutung ist.“
Neue, hochgenaue Nachweismethode
Die in dieser Studie eingesetzte Terahertz-Spektroskopie ist eine neue, äußerst empfindliche Nachweismethode, um Änderungen der schnellen Wasserbewegungen in der Nähe von Proteinen zu beobachten. Der THz-Frequenzbereich liegt zwischen Mikrowelle und Infrarotbereich. Aufgrund eines besonders leistungsstarken Lasers, der an der RUB erstmals in der Chemie eingesetzt wird, ist es jetzt möglich, Proteinen in ihrer natürlichen Umgebung beim schnellen Tanz mit den Wassermolekülen zuzuschauen.
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| (Ruhr-Universität Bochum, 07.02.2008 - NPO) |
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