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Montag, 29.05.2017
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Proteinschwingungen beeinflussen Nanomagnete

Forscher untersuchen magnetische Effekte in Eisen-Schwefel-Proteinen

Eiweißmoleküle, die kleine magnetische Zentren aus Eisenatomen enthalten, spielen eine wichtige Rolle beim Energiefluss in lebenden Organismen. Forscher haben nun erstmals gezeigt, dass die magnetischen Eigenschaften dieser Zentren eng an die Dynamik der Proteinumgebung gekoppelt sind.
Anabaena Ferredoxin Protein

Anabaena Ferredoxin Protein

Wie die Wissenschaftler um Professor Dominik Marx von der Ruhr-Universität Bochum (RUB) in den „Proceedings of the National Academy of Sciences“ (PNAS) berichten, wurden diese Ergebnisse mithilfe einer neuen mehrskaligen Simulationstechnik gewonnen.

Winzlinge der Natur


Die so genannten Eisen-Schwefel-Proteine sorgen dafür, dass die großen Energiemengen, die während der Atmung oder Photosynthese erzeugt wurden, der Zelle in kleinen Portionen kontrolliert zur Verfügung gestellt werden. Bei diesen Prozessen spielen kleine Atomklumpen, so genannte Cluster, bestehend aus „typisch anorganischen Atomen“ wie Eisen und Schwefel, eine wichtige Rolle, weil sie Elektronen aufnehmen und wieder abgeben können.

„Diese Atome können also im Protein sozusagen kontrolliert zum 'Rosten und Entrosten' gebracht werden“, verdeutlicht Eduard Schreiner, der Erstautor der Studie. Darüber hinaus haben diese Cluster auch faszinierende magnetische Eigenschaften aufgrund der vorhandenen Eisenatome. Im Gegensatz zu den aus dem täglichen Leben bekannten Eisenmagneten, die ferromagnetisch sind, zeigen diese von der Natur verwendeten Nanomagnete eine komplexere, antiferromagnetische Kopplung.


Antiferromagnetismus, Heisenberg und Multiskalen


Die antiferromagnetische Wechselwirkung zwischen den Eisenatomen der Eisen-Schwefel-Cluster wird durch die so genannte Heisenbergsche Austauschkopplung vermittelt und durch eine Kopplungskonstante quantitativ beschrieben.

Bislang war es nur möglich, diese Effekte rein statisch zu untersuchen, was allerdings sehr unrealistisch ist, da sich normalerweise die Proteine und auch die Cluster permanent bewegen. Die Theoretischen Chemiker der RUB haben nun eine neuartige multiskalige Computersimulationstechnik entwickelt, um den Einfluss dynamischer Bewegungen auf die Heisenbergsche Kopplungskonstante zu berechnen.

Proteindynamik und magnetische Kopplungen


Und siehe da, es wurde eine starke Beeinflussung der antiferromagnetischen Kopplungskonstante durch die Proteindynamik gefunden, welche die Struktur des Proteins dauernd leicht verändert.

Diese Konstante ist also im „wahren Leben“ gar nicht konstant, wie durch die Bezeichnung suggeriert und auch meist stillschweigend angenommen wird, sondern schwankt in weiten Bereichen um einen Mittelwert. Dieser Mittelwert ist zunächst einmal von der speziellen Proteinumgebung abhängig, was anhand zweier Zustände – so genannte Konformere - eines Ferredoxins gezeigt wurde. Zudem können die dynamischen Modulationen der antiferromagnetischen Kopplung spektral zerlegt und die so gewonnenen einzelnen Komponenten analysiert werden.

Schwingungsmoden beeinflussen Kopplung


Interessanterweise stellt sich dabei heraus, dass ganz bestimmte Schwingungsmoden des Proteins die Kopplung beeinflussen. Nun wird es darum gehen, diesen theoretisch vorhergesagten Effekt auch messen zu können. Aber auch da haben die Theoretiker einige Ideen, die sie in ihrer Studie vorstellen und damit den Ball den Experimentatoren zuspielen.
(idw - Ruhr-Universität Bochum, 24.12.2007 - DLO)
 
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