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Donnerstag, 27.07.2017
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Protein als Stress-Regulator identifziert

Molekularer Schalter löst spezifische zelluläre Stressreaktion aus

Wenn wir unter Stress stehen, reagiert unser gesamter Organismus sofort und passt sich an die jeweilige Situation an. Auf zellulärer Ebene steuert ein bestimmtes Molekül die Arbeit der Proteine und damit die Anpassung des Zellstoffwechsels. Argentinische und deutsche Forscher haben dieses Schaltermolekül nun identifziert und berichten darüber in der Fachzeitschrift „Cell“.
Zelle

Zelle

Äußere Einflüsse wie zum Beispiel Kälte, Hitze, Gifte oder Sauerstoffmangel ebenso wie innere Faktoren auf emotionaler Ebene bringen den Organismus aus dem Gleichgewicht. Ein fein reguliertes System molekularer, zellulärer, hormoneller und neuronaler Reaktionen versucht unverzüglich das ursprüngliche Gleichgewicht wieder herzustellen und den Organismus auszubalancieren. In den letzten Jahren haben molekulargenetische Studien neue Einblicke in die zugrunde liegenden Regulationsprozesse gegeben.

Um eine schnelle Reaktivität des Organismus auf äußere und innere Änderungen zu gewährleisten, werden vorhandene Proteine durch Bindung von sogenannten SUMO-Molekülen verändert und dadurch in ihrer Stabilität, Aktivität und Funktionalität beeinflusst, mit dem Ziel vorhandenes Ungleichgewicht auszugleichen. Bisher war jedoch unzulänglich bekannt, wie dieser Sumoylationsprozess beispielsweise bei Stress ausgelöst wird.

Entscheidender Faktor identifiziert


Eduardo Arzt von der Universität von Buenos Aires in Argentinien und Florian Holsboer vom Max-Planck-Institut für Psychiatrie in München identifizierten einen Faktor (RSUME, RWD-containing Sumoylation Enhancer), der die Veränderung von Proteinen durch kleine Ubiquitin-ähnliche Moleküle verstärkt. Entdeckt wurde RSUME in Tumorzellen, welche meist unter chronischem Sauerstoffmangel (Hypoxie) als Stressfaktor leiden.


Bei zellulärem Stress wie Hypoxie und Hitzeschock wird RSUME aktiviert und löst infolgedessen eine starke Sumoylationsreaktion aus. Dabei verstärkt er die Bindung der beteiligten Reaktionspartner und bestimmt die Auswahl des zu verändernden Proteins. RSUME ist damit maßgeblich an der Spezifität der ausgelösten Veränderungen beteiligt und koppelt Stress und Sumoylation auf molekularer Ebene.

Therapeutische Anwendungen denkbar


RSUME ist das erste Mitglied einer größeren Proteinfamilie, dessen molekulare Funktion aufgeklärt werden konnte. Es liegt nahe anzunehmen, dass weitere dieser Proteine ebenfalls regulatorisch auf die Sumoylation einwirken und die Bandbreite der Reaktionsspezifität auf Stimuli zu einem komplexen Netzwerk vergrößern.

Zusätzliche Analysen der molekularen Regelkreise werden neue Erkenntnisse ergeben, wie unterschiedliche äußere und innere Stimulation vom Organismus aufgenommen und mit spezifischer Reaktion beantwortet wird. Ein Verständnis dieser molekularen Zusammenhänge könnte zukünftig die gezielte therapeutische Intervention sowohl bei Tumoren, bei Sauerstoffmangel nach der Geburt, sowie Schlaganfall und traumatischer Gehirnverletzung eröffnen.
(MPG, 22.10.2007 - NPO)
 
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