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Botanik

„Protein-Zahnräder“ steuern Photosynthese

Anpassung der Pflanzen an Lichtveränderungen entschlüsselt

Protein-Kinase STN8 (roter Marker) © MPI für Züchtungsforschung

Die Photosynthese ist einer der wichtigsten Prozesse für den Aufbau organischer Substanz und somit auch für das Leben auf der Erde überhaupt. Nun hat ein deutsch-italienisches Wissenschaftlerteam herausgefunden, wie Proteine die Anpassung des Photosynthese-Apparats der Pflanzen an wechselnde Lichtverhältnisse steuern. Die Ergebnisse werden in der aktuellen Ausgabe von Nature veröffentlicht.

Die Photosynthese ist ein recht komplexer Prozess, ohne den Leben auf der Erde nur schwer oder nur für exotische Mikroorganismen möglich wäre. Dabei gewinnen Pflanzen, Algen und manche Bakterien aus Sonnenlicht, Wasser und Kohlendioxid den Energieträger Zucker sowie Sauerstoff. Pflanzen und Algen haben die Fähigkeit entwickelt, auf Veränderungen in der Qualität und Quantität des Lichts zu reagieren: Sie können die Energieaufnahme und den Verbrauch kurzfristig ausgleichen.

Drei verschiedene Mechanismen spielen eine zentrale Rolle, aber nur ein daran beteiligtes Schlüsselenzym war bereits bekannt. Ein Wissenschaftlerteam aus München, Köln, Jena, Düsseldorf und dem italienischen Lodi konnte nun überraschend zeigen, dass nur noch ein weiteres Enzym nötig ist, um diese drei zentralen Mechanismen zu regulieren, wie in der aktuellen Ausgabe von Nature berichtet.

„Die Photosynthese findet in einer hoch spezialisierten und von der übrigen Zelle räumlich getrennten Minifabrik, den grünen Chloroplasten statt“, erläutert Thomas Pfannschmidt von der Universität Jena. „Die Energie des Sonnenlichts wird dabei in zwei aufeinanderfolgenden Schritten mit Hilfe der Photosysteme I und II in chemisch nutzbare Energie umgewandelt.“

Drei Tricks auf Lager

Bei wechselnden Lichtverhältnissen dreht die Pflanze nun an den „Knöpfen“ der Photosynthese-Maschinerie und verändert dadurch wichtige „Protein-Zahnräder“. Hierbei können drei grundlegende Mechanismen unterschieden werden: einerseits die kurzfristige Anpassung, bei der die Licht sammelnden Antennen innerhalb von Minuten umgebaut werden, andererseits die langfristige Anpassung, bei der die Zusammensetzung und das Verhältnis der Photosystem zueinander innerhalb von Tagen verändert wird. Zusätzlich gibt es die Möglichkeit der Phosphorylierung bestimmter Proteine des Photosystem II, von der man bisher annahm, dass dies für den Austausch defekter Photosyntheseproteine erforderlich ist.

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Ein kleiner molekularer Helfer, die Protein-Kinase STN7, ist für die erste und zweite Form der Anpassung zuständig, und eine verwandte Kinase, STN8, für die dritte Art der Anpassung. Während die Funktion von STN7 bei der ersten Form der Anpassung bereits bekannt war, konnte das Forscherteam aus Köln und München mit Unterstützung aus Jena und Düsseldorf zeigen, dass STN7 auch für die zweite Form der Anpassung erforderlich ist und die Rolle des Enzyms STN8 bei der dritten Art der Anpassung aufklären. Das Team um Dario Leister vom Max-Planck-Institut für Züchtungsforschung in Köln hat damit einen Meilenstein in der Erforschung der Anpassung des Photosynthese-Mechanismus an veränderte Lichtbedingungen gesetzt.

Regulation spezieller Gene im Chloroplasten

STN8 verändert das Herz des Photosystems II, indem es dort Proteine phosphoryliert. Diese Phosphorylierung wurde für lange Zeit als entscheidend beim Austausch defekter Proteine des Photosystem II angesehen. Die Forscher konnten jedoch zeigen, dass die Phosphorylierung von Proteinen des Photosystems II nicht Maß gebend für deren Austausch ist. Damit stellt sich jetzt die Frage, wofür diese Phosphorylierung überhaupt benötigt wird. Dieser sowie der Frage, wie die STN7-Kinase die kurz- und langfristige Anpassung der Photosynthese koordiniert, wollen die Forscher in Zukunft nachgehen. Erste Anhaltspunkte konnten sie in der Nature-Publikation bereits liefern: Die Phosphorylierung bestimmter photosynthetischer Proteine scheint für die Regulation spezieller Gene im Chloroplasten und im Zellkern Maß gebend zu sein.

(MPI für Züchtungsforschung; LMU München; Universität Jena, 20.10.2005 – AHE)

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