Fluoreszierende Proteine, die sich umkehrbar zwischen einem ‚Ein‘- und einem ‚Aus‘-Zustand hin und herschalten lassen, sind erst seit wenigen Jahren bekannt. Sie könnten aber in Zukunft für eine Vielzahl neuartiger Anwendungen von der Zellbiologie bis hin zu Datenspeicherung genutzt werden. In einer neuen Studie haben Max Planck-Forscher jetzt den Mechanismus entschlüsselt, mit dem ein fluoreszierendes Protein geschaltet wird.
Das fluoreszierende Protein mit der Bezeichnung asFP595 kommt in den Tentakelspitzen der Wachsrose Anemonia sulcata vor, einer Korallenart, die in den lichtdurchfluteten Flachwasserbereichen des Mittelmeers und des Nordatlantiks lebt.
In den Tentakelspitzen schützt dieses Protein die darunter liegenden Gewebe der Anemone wahrscheinlich vor zu starker Sonneneinstrahlung. asFP595 absorbiert grünes Licht und strahlt anschließend rotes Fluoreszenz-Licht wieder ab. Das Protein kann durch Licht beliebig zwischen einem fluoreszierenden und einem nicht-fluoreszierenden Zustand hin- und her geschaltet werden. Es ist ein ‚molekularer Lichtschalter’.
In einem Kooperationsprojekt haben Göttinger Zellbiologen, Röntgenkristallografen, Photobiophysiker und Computer- Biophysiker den Mechanismus dieses molekularen Schalters aufgeklärt, indem sie das Protein zunächst in Bakterien hergestellt und dann Kristalle aus dem aufgereinigten Protein gezüchtet haben, die noch die Schalteigenschaften des freien Proteins besitzen.
Röntgenstrukturanalysen und Computersimulationen zeigten, dass das Chromophor – der Teil des Proteins, der das Licht absorbiert – durch Beleuchtung mittels einer Cis-Trans-Isomerisierung seine Struktur ändert. Während das Chromophor einen so genannten Hula-Twist macht, ändert es seine Position um lediglich ein Drittel eines Milliardstel Meters (drei mal 10-10 Meter). Diese winzige Änderung reicht aus, um aus dem fluoreszierenden ein nicht-fluoreszierendes Protein zu machen.
Aufbauend auf diesem Wissen wollen die Forscher, wie sie in der Fachzeitschrift PNAS berichten, nun das Protein gezielt für den Einsatz in verschiedene Anwendungen verbessern. Diese reichen vom Einsatz in der höchstauflösenden Mikroskopie bis hin zur optischen Datenspeicherung in Proteinkristallen.
(idw – MPG, 23.09.2005 – DLO)
