Mainzer Wissenschaftler haben eine neue Methode entwickelt, um einzelne Proteine zu beobachten. Die genaue Kenntnis der Dynamik von Eiweißen ist wichtig, um die biologischen Funktionen zu verstehen, die auf molekularer Ebene ablaufen.
Bisher wurden dazu die Proteine mit fluoreszierenden Stoffen markiert. Dadurch verändert man den Forschern zufolge aber das Untersuchungsobjekt und nimmt somit Einfluss auf den biologischen Prozess, den man beobachten möchte. „Unsere Methode erlaubt es erstmals, beliebige einzelne Proteine ohne Markierung live zu verfolgen“, sagt Professor Carsten Sönnichsen vom Institut für Physikalische Chemie der Universität Mainz (JGU).
„Wir bekommen dadurch einen ganz neuen Einblick in molekulare Vorgänge und sehen zum Beispiel, wie sehr auf kleinster Ebene alles in ständiger Bewegung ist.“
Anbindung eines Protein-Moleküls präzise verfolgbar
Die Methode der Mainzer Chemiker beruht auf dem Einsatz von Nanopartikeln aus Gold. Die funkelnden Nanoantennen können einzelne, nicht markierte Proteine aufspüren und verändern dann ein klein wenig die Frequenz, also die Farbe. Diese kleine Farbänderung ist mit der Mainzer Technik zu sehen.
„Technisch gesehen ist das ein enormer Sprung: Wir haben bei der Beobachtung von einzelnen Molekülen eine extrem hohe zeitliche Auflösung erreicht“, erklärt Sönnichsen. So könne der dynamische Vorgang bei der Anbindung eines Protein-Moleküls beispielsweise auf Millisekunden genau verfolgt werden.
Blick in die molekulare Welt
Die Möglichkeit, einzelne Protein-Moleküle zu beobachten, eröffnet auch Wege, um völlig Neues anzugehen. So können die Wissenschaftler jetzt die Fluktuation der Belegungsdichte verfolgen oder den Vorgang der Protein-Adsorption zeitlich auflösen.
„Wir sehen, wie sich Moleküle bewegen, wie sie irgendwo andocken oder wie sich Protein-Moleküle falten, das ist ein Blick in die molekulare Welt“, erklärt Irene Ament aus dem Team von Sönnichsen. Die neue Technik könnte nicht nur für die Chemie, sondern auch für die Medizin und Biologie von Bedeutung sein.
(Universität Mainz, 19.03.2012 – DLO)
