Pflanzen sind nicht bereit, sich einem Eindringling widerstandslos hinzugeben, sondern wehren sich mit den Waffen ihres angeborenen Immunsystems. Eines dieser Werkzeuge haben Forscher jetzt in seine Einzelteile zerlegt und näher untersucht. Es handelt sich um den Teil eines Proteins, der die infizierte Zelle zur Selbsttötung zwingt, um den Rest der Pflanze zu retten. Wie eine unheilvoll gespannte Feder tut er dies in das gesamte Protein eingebettet nur auf ein entsprechendes Signal hin, lsogelöst davon aber auch ohne Grund.
Das angeborene Immunsystem der Pflanzen verfügt über Sensoren, die die Anwesenheit eines mikrobiellen Eindringlings in die Zelle registrieren. Die Gerste besitzt eine ganze Kollektion solcher Sensoren, deren Namen sich aus den Buchstaben MLA und einer arabischen Zahl zusammensetzen. Jeder Sensor besteht aus drei hintereinanderliegenden Domänen, die eine unterschiedliche Funktion haben. Die variantenreichste Domäne erkennt die verschiedenen mikrobiellen Feinde. Eine zweite stark konservierte Domäne ändert die Gestalt des Sensors, sobald ein Eindringling gesichtet worden ist. Diese Gestaltänderung ist auch der Startschuss für die Aktivierung der dritten ebenfalls stark konservierten Domäne. Diese erteilt der Zelle den Todesstoß, indem sie die Bremse vom internen Selbstmordprogramm löst.
Doppeleinheit aus „gedrehten Schrauben
Paul Schulze Lefert vom Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung in Köln und seine Kollegen haben sich vor allem mit dieser dritten Domäne beschäftigt, die die Zellen in den programmierten Zelltod treibt. Sie wird auch als Coil-Coil Domäne bezeichnet. Die Wissenschaftler haben ihre genaue Raumstruktur und Funktion bei der Gerste näher untersucht und zwar sowohl losgelöst von den beiden anderen Domänen als auch mit ihnen zusammen.
Die Röntgenstrukturanalyse enthüllt, dass die Coil-Coil Domäne die Form einer langen, gedrehten Schraube mit einem kurzen nicht gewundenen Abschnitt in der Mitte hat, einer sogenannten Helix-Loop-Helix-Struktur. Zwei dieser Einheiten lagern sich jeweils zu einem Homodimer zusammen. „Das Homodimer sieht aus wie zwei U-förmig gebogene und ineinandergeschobene Drähte, die spiralig gewunden sind, außer an der Biegestelle“, erklärt Schulze Lefert. „Die Struktur ist wegen der langen parallelen Flächen der U-förmig gebogenen Enden extrem stabil und praktisch nicht zu trennen. Verändert man allerdings einzelne Aminosäuren, wird das Homodimer instabil und zerfällt.“
Bildung der Selbstmorddomäne auch ohne Feinkontakt
Das internationale Team konnte des Weiteren zeigen, dass Gerste das Homodimer nicht erst als Antwort auf das Vordringen eines Erregers wie beispielsweise des echten Mehltaus bildet, sondern auch ohne Kontakt mit dem Feind. Das Homodimer entsteht bereits, wenn lediglich die isolierte Domäne in eine Pflanzenzelle eingeschleust wird. In dem kompletten Sensorprotein liegt die Coil-Coil Domäne ebenfalls im Doppelpack vor. Das Gleiche gilt für die beiden anderen Domänen. Somit ist auch der gesamte Sensor ein Dimer, dessen Zusammenlagerung allerdings die Unterstützung einiger Helferproteine braucht.
Nur genaue Struktur treibt in den Tod
Durch die gezielte Abwandlung der Coil-Coil Dömäne verliert das Dimer seine Funktionsfähigkeit. Nahezu jede Mutation kann dabei verhindern, dass die Zelle noch zur Selbsttötung gezwungen werden kann. Es muss also rigide Anforderungen an die korrekte Struktur geben. Das erklärt auch, warum sich diese Domäne im Laufe der Evolution kaum verändert hat. Andere Pflanzen enthalten sie in nahezu identischer Form.
Die pflanzlichen Sensoren zeigen auch große Ähnlichkeit zu den Sensoren im angeborenen Immunsystem des Tierreichs, einschließlich des Menschen. In den gesamten Sensor eingebunden, treibt die Coil-Coil Domäne die Zelle nur auf ein entsprechendes Fremdsignal hin in den programmierten Zelltod. Von der Leine gelassen, zwingt sie die Zelle auch ohne Signal zur Selbsttötung. Schulze-Lefert dazu: „Die isolierte Domäne ist wie eine lose Kanonenkugel. Sie ist alleine notwendig und ausreichend für die Selbsttötung der Pflanzenzelle. In den Sensor eingebunden, verhält sie sich wie eine unheilvoll gespannte Feder, die erst auf ihr Signal warten muss, bevor sie zum Todesengel wird.“
In der Zeitschrift „Cell Host&Microbe“ erscheint zeitgleich mit der Veröffentlichung von Schulze-Lefert und seinen Kollegen eine Arbeit von Peter N. Dodds von der CSIRO Plant Industry im australischen Canberra. Dodds und seine Kollegen kommen zu den gleichen Schlussfolgerungen wie die Kölner Wissenschaftler. Sie haben nur einen anderen Sensor aus einer anderen Pflanze verwendet, nämlich aus Flachs. Das zeigt die generelle Bedeutung der Ergebnisse für die Funktionsweise pflanzlicher Immunsensoren. (Cell Host&Microbe, 2011; DOI:10.1016/j.chom.2011.02.008)
(Max-Planck-Gesellschaft, 23.03.2011 – NPO)
