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Sonntag, 28.05.2017
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Wie Proteinfabriken funktionieren

Wissenschaftler finden molekularen Schalter für grundlegenden Mechanismus des Lebens

Die Herstellung von Proteinen verläuft in allen Zellen - egal ob Hefe, Tier, Pflanze oder Mensch - auf dieselbe Weise. Innsbrucker Forscher haben jetzt einen neuen molekularen Schalter entdeckt, der bei diesem grundlegenden Mechanismus des Lebens eine entscheidende Rolle spielt. Wie Transfer-RNAs schnell und reibungslos durch die Proteinfabrik Ribosom hindurch geschleust werden, berichten sie in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift „Nature Chemical Biology“.
Modell eines gefalteten Proteins

Modell eines gefalteten Proteins

Bei der Eiweißproduktion in der Zelle wird zunächst der genetische Code, die Bauanleitung für Proteine, von der DNA abgelesen, eine Boten-RNA bringt ihn zum Ribosom, der Proteinfabrik der Zelle, und dort wird er in eine Abfolge aus Aminosäuren übersetzt. Diese werden miteinander zu einer Peptidkette verknüpft – es entsteht ein Protein.

Molekularer Mechanismus der Proteinherstellung im Visier


Die Innsbrucker Wissenschaftler Norbert Polacek vom Biozentrum der Medizinischen Universität und Ronald Micura von der Leopold-Franzens-Universität haben in den letzten Jahren entscheidend dazu beigetragen, den molekularen Mechanismus der Proteinherstellung aufzuklären.

In ihrer neuen Studie die von Nina Clementi aus Polaceks Team federführend durchgeführt wurde, untersuchten sie das „Förderband“ der Ribosom-Maschinerie: es geht um den Transport der Transfer-RNAs (tRNAs). tRNAs sind die Träger der Aminosäuren, die im Ribosom zum Peptid verknüpft werden.

Wie tRNAS weiterrutschen


Wenn sie ihre „Fracht“ abgeliefert haben, machen sie rasch Platz für die nächsten, mit neuen Aminosäuren beladenen tRNAs. Damit das Weiterrutschen der tRNAS reibungslos funktioniert, muss eine chemische Reaktion am Ribosom stattfinden: die Hydrolyse des Energieträgers GTP an dem Enzym EF-G - elongation factor – G). Es lag nahe, dass das Ribosom selbst über einen „Schalter“ verfügt, der diese Reaktion auslöst. Doch wo dieser Schalter sitzt, war unklar.

Um dies herauszufinden, wandten die Innsbrucker Wissenschaftler das von Polacek und Micura entwickelte Verfahren der so genannten atomaren Mutagenese an. Der Molekularbiologe Polacek schneidet dabei kleine Stücke der ribosomalen RNA gezielt heraus, und der organische Chemiker Micura stellt die passenden Ersatzteile her: künstliche Stücke ribosomaler RNA, die nur in einzelnen Atomen vom natürlichen Vorbild abweichen. Anschließend testen die Wissenschaftler, wie sich der Austausch einzelner Atome oder Atomgruppen auswirkt – in diesem Fall auf die Fähigkeit des Ribosoms, die Hydrolyse von GTP – EF-G auszulösen.


Aminogruppe löst Hydrolyse aus


Mit diesem Verfahren wurden Clementi und ihre Kollegen fündig: Der „Schalter“, mit dem das Ribosom die Hydrolyse auslöst, ist eine Aminogruppe der Nukleotidbase Adenin 2660. Die Forscher vermuten, dass eine bestimmte Art der chemischen Wechselwirkung zwischen der Nukleotidbase und dem Enzym EF-G, das „Stapeln“ elektronenreicher Ringsysteme, für die entscheidende Konformationsänderung verantwortlich ist. Sie lässt den „Schalter“ umkippen und löst die Hydrolyse und in Folge den Weitertransport der tRNAs aus.

Wie entscheidend diese Nukleotidbase ist, zeigt auch die Tatsache, dass Gifte wie das hochtoxische Rizin in unmittelbarer Nähe binden. Sie wirken, indem sie die Proteinherstellung blockieren, so die Wissenschaftler.
(cemit/Biozentrum der Medizinischen Universität Innsbruck, 01.04.2010 - DLO)
 
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