Lubitz und seine Kollegen sind aber noch nicht zufrieden, wenn sie die exakte geometrische Anordnung der Atome kennen. Und tatsächlich erlaubt ihnen die ESR-Methode einen genaueren Blick. Sie verrät nämlich viel darüber, wo sich die Elektronen aufhalten, die in der Reaktion eine Hauptrolle spielen. Nur wenn Chemiker wissen, wie die Elektronenstruktur der Metallzentren aussieht, können sie die Enzyme gezielt verändern oder gar mit völlig anderen chemischen Verbindungen nachahmen.
Da das Nickelatom offenbar das katalytische Zentrum bildet, schenken ihm die Forscher besondere Aufmerksamkeit: „Wir haben bestimmt, wie sich die Elektronendichte am Nickel verändert“, sagt van Gastel. Das heißt: Im Laufe der Reaktion hält sich das Elektron mal näher am Metall auf, schwirrt dann wieder um das Wasserstoffatom herum und schlägt sich letztendlich auf dessen Seite. Die Frage ist nur, wann es sich endgültig für das Wasserstoffatom entscheidet. Erst anschließend kann es sich als Hydrid recht leicht mit einem weiteren Proton zum Wasserstoffmolekül zusammenschließen.
Zu verfolgen, wie ein Enzym seine Arbeit verrichtet, ist jedoch schwierig, wenn die Forscher nur isolierte Proteine untersuchen. „Wir haben jetzt eine Methode entwickelt, um den Prozess direkt in der Zelle eines lebenden Organismus zu studieren“, sagt Lubitz. Ein weiterer Schritt, um die Arbeit des Enzyms zu verstehen.
Sobald sie das endgültig geschafft haben, sind die Theoretiker und Synthetiker am Mülheimer Institut, aber auch an den Partnerinstituten im SOLAR-H-Projekt an der Reihe. Die einen simulieren, wie die Umgebung des Eisen-Nickel-Zentrums aussehen müsste, damit dem Sauerstoff der Weg dorthin versperrt wird. Die anderen versuchen eine solche abgewandelte Hydrogenase in ihren Kolben zusammenzusetzen. Das ist noch schwieriger, als es sich anhört. Denn der Kanal zum Reaktionszentrum des Enzyms darf nicht so eng werden, dass er auch keinen Wasserstoff mehr durchlässt. Und natürlich muss das Eisen-Nickel-Paar die Fähigkeit behalten, Wasserstoff herzustellen.
„Ich glaube, wir sind mit den Hydrogenasen auf einem guten Weg“, sagt denn auch Stenbjörn Styring. Den Forschern in Uppsala ist es kürzlich gelungen, eine Verbindung mit zwei Eisenkernen zu synthetisieren, die den natürlichen Hydrogenasen sehr ähnelt und auch funktioniert. Für eine technische Anwendung taugt sie jedoch noch nicht. Die Wissenschaftler möchten sie nunmehr als Modell verwenden, um die Arbeit des Enzyms genauer zu untersuchen.
Stand: 18.08.2006
